Inhibiteurs β-Glucoronidase

Les inhibiteurs courants de la β-Glucoronidase comprennent notamment l'acide 18 β-Glycyrrhétinique CAS 471-53-4, l'acide L-ascorbique, acide libre CAS 50-81-7, l'hespéridine CAS 520-26-3, la quercétine CAS 117-39-5 et la baïlicéine CAS 491-67-8.

Les inhibiteurs chimiques de la β-Glucuronidase peuvent exercer leur action inhibitrice par divers mécanismes, principalement en imitant la structure des substrats naturels de l'enzyme ou en se liant à son site actif, empêchant ainsi la catalyse des réactions impliquant l'hydrolyse des glucuronides. La saccharolactone en est un excellent exemple, car elle entre en compétition avec les substrats naturels de la β-Glucuronidase pour le site actif, le bloquant ainsi efficacement. De même, l'acide D-saccharique 1,4-lactone exerce une inhibition compétitive sur la β-Glucuronidase, ce qui empêche l'enzyme de décomposer ses substrats habituels.

En outre, l'acide glycyrrhétinique et l'acide D-glucuronique fonctionnent également comme des inhibiteurs compétitifs en raison de leur ressemblance structurelle avec les substrats de l'enzyme, ce qui leur permet d'occuper le site actif de la β-Glucuronidase, réduisant ainsi son activité. L'acide L-ascorbique réduit l'activité de l'enzyme en entrant en compétition avec les substrats naturels sur le site actif. D'autre part, les flavonoïdes tels que l'hespéridine, la quercétine, la baïcaline et la chrysine inhibent la β-Glucuronidase en se liant directement à l'enzyme. Leur action inhibitrice repose sur leur capacité à empêcher l'interaction entre la β-Glucuronidase et ses substrats, la Quercétine et la Baicaléine étant spécifiquement connues pour leur liaison compétitive au site actif de l'enzyme. L'émodine inhibe la β-Glucuronidase par un mécanisme similaire, en interagissant avec le site actif et en empêchant ainsi le fonctionnement normal de l'enzyme. Ces inhibiteurs englobent collectivement une gamme de structures et d'origines, mais convergent tous vers le résultat commun d'inhiber la fonction de la β-Glucuronidase en empêchant le traitement du substrat par des mécanismes compétitifs et non-compétitifs.