β3Gn-T5 Activateurs

Les activateurs β3Gn-T5 courants comprennent notamment la Forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, le Gallate de (-)-Epigallocatéchine CAS 989-51-5, l'acide N-acétylneuraminique CAS 131-48-6 et le sel disodique d'Uridine 5'-diphosphoglucose de Saccharomyces cerevisiae CAS 28053-08-9.

La β3Gn-T5, ou Beta-1,3-N-acétylglucosaminyltransférase 5, est une enzyme qui joue un rôle essentiel dans la biosynthèse des glycoprotéines. Elle appartient à la famille des glycosyltransférases, qui sont responsables de la formation de liaisons glycosidiques entre les unités saccharidiques, contribuant ainsi au processus élaboré d'assemblage des oligosaccharides sur les glycoprotéines et les glycolipides.L'activité fonctionnelle de la β3Gn-T5 implique l'ajout spécifique de résidus N-acétylglucosamine (GlcNAc) à la chaîne d'oligosaccharides en croissance sur les glycoprotéines. L'enzyme catalyse le transfert de GlcNAc dans une liaison β1-3 à un substrat, qui contient généralement un résidu galactose terminal. Cette réaction est essentielle pour l'allongement des chaînes de poly-N-acétylactosamine, que l'on trouve dans diverses structures glucidiques complexes.La β3Gn-T5 est codée par le nom de gène B3GNT5, situé sur le chromosome humain 19p13.3. L'enzyme a une topologie membranaire de type II, avec une courte queue cytoplasmique N-terminale, un domaine transmembranaire et un domaine catalytique C-terminal qui réside dans le lumen de l'appareil de Golgi, le site cellulaire où se produit principalement la glycosylation.

Le processus de glycosylation médié par la β3Gn-T5 n'est pas simplement une modification post-traductionnelle; il est crucial pour le repliement, la stabilité et la fonction de nombreuses protéines. Les glycoprotéines dont les chaînes d'oligosaccharides sont correctes sont impliquées dans une multitude de processus biologiques, y compris la signalisation cellulaire, l'adhésion cellulaire, la réponse immunitaire et la modulation de la demi-vie des protéines dans la circulation.Les altérations de l'activité de la β3Gn-T5 peuvent avoir des conséquences biologiques importantes, car les défauts de glycosylation sont liés à une variété de maladies, y compris les troubles congénitaux de la glycosylation (CDG), les maladies auto-immunes et le cancer. Il est donc important de comprendre les substrats spécifiques et les mécanismes de régulation de la β3Gn-T5 pour élucider le rôle physiopathologique des schémas de glycosylation dans la santé et la maladie.