La bêta-1,3-N-acétylgalactosaminyltransférase 2 (B3GALNT2) est une enzyme responsable de l'initiation de la synthèse des O-glycanes de type mucine dans les glycoprotéines. Cette enzyme catalyse le transfert de la N-acétylgalactosamine (GalNAc) sur les résidus sérine ou thréonine des protéines, une étape fondamentale dans la biosynthèse de la partie glycane des protéoglycanes. L'activité de B3GALNT2 est cruciale pour le bon fonctionnement des O-glycanes de type mucine, qui sont impliqués dans de nombreux processus biologiques, notamment l'adhésion cellulaire, la stabilité des protéines et la réponse immunitaire.La O-glycosylation, le type d'activité enzymatique effectuée par B3GALNT2, est une modification post-traductionnelle qui ajoute des structures glucidiques aux protéines, ce qui modifie considérablement leurs propriétés et leurs interactions. Cette modification est diverse et complexe, conduisant à une multitude de structures glycanniques aux fonctions diverses. B3GALNT2 contribue spécifiquement à la formation de structures core 1, communément appelées antigènes T, qui sont les précurseurs de branches glycanniques plus complexes.
La régulation de B3GALNT2 est vitale, car une O-glycosylation aberrante peut entraîner des maladies telles que le cancer et des troubles congénitaux de la glycosylation. Elle est exprimée dans divers tissus et joue un rôle important dans le développement des muscles et du cerveau. Des mutations du gène B3GALNT2 ont été associées à la dystrophie musculaire-dystroglycanopathie, soulignant l'importance de l'enzyme dans la fonction et le développement musculaires.
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