Inhibiteurs BAG-6

Les inhibiteurs courants de BAG-6 comprennent, entre autres, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, le bortézomib CAS 179324-69-7, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et le salubrinal CAS 405060-95-9.

La classe chimique des inhibiteurs de BAG-6 comprend une gamme de composés qui influencent indirectement la fonction de BAG-6 en ciblant les réponses au stress cellulaire, les mécanismes de repliement des protéines et les voies de dégradation. Ces composés agissent sur divers aspects de la réponse au stress du réticulum endoplasmique, de la protéostase et de l'activité des chaperons, qui font partie intégrante du paysage fonctionnel dans lequel BAG-6 opère.

Des composés comme la tunicamycine, la thapsigargin et le salubrinal induisent spécifiquement un stress du réticulum endoplasmique, une condition dans laquelle BAG-6 est connu pour jouer un rôle important. La tunicamycine inhibe la glycosylation liée à l'azote et la thapsigargin perturbe l'homéostasie du calcium dans le réticulum endoplasmique, deux conditions de stress qui peuvent moduler l'activité de BAG-6. Le salubrinal, en inhibant la déphosphorylation de l'eIF2α, contribue également au stress du RE, ce qui a un impact sur le rôle de BAG-6 dans la gestion des réponses au stress. En outre, les inhibiteurs du protéasome tels que le bortézomib et le MG132 entraînent l'accumulation de protéines mal repliées dans le RE, un scénario dans lequel la fonction de BAG-6 devient critique. La présence de ces protéines mal repliées peut modifier la dynamique de l'implication de BAG-6 dans les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines. Les inhibiteurs de HSP90 tels que le 17-AAG et la Geldanamycine perturbent les processus normaux de repliement des protéines, ce qui a un impact sur l'environnement cellulaire de repliement des protéines dans lequel BAG-6 est actif. L'altération du repliement des protéines médié par les chaperons peut indirectement influencer le rôle de BAG-6 dans ces voies.