Inhibiteurs ASS1
Les inhibiteurs courants de l'ASS1 comprennent, entre autres, la L-Arginine CAS 74-79-3, la Mtr-S-méthylisothiourée CAS 185674-97-9, la 2,3-Butanedione 2-Monoxime CAS 57-71-6, la Guanosine-5'-monophosphate CAS 85-32-5 et la L-Canavanine CAS 543-38-4.
La classe chimique des inhibiteurs de l'ASS1 comprend une gamme variée de composés avec des mécanismes d'action distincts qui modulent directement ou indirectement l'activité de l'argininosuccinate synthase 1 (ASS1). Ces inhibiteurs jouent un rôle crucial en influençant le cycle de l'urée, une voie métabolique fondamentale responsable de la détoxification de l'ammoniac et de la biosynthèse de l'arginine. Les produits chimiques identifiés agissent par le biais de diverses stratégies, telles que l'inhibition compétitive, l'interférence biomécanique et la modulation du microenvironnement. Les inhibiteurs compétitifs, notamment le NOHA, l'ADMA et la L-Canavanine, obstruent le site actif de l'ASS1 en entrant en compétition avec le substrat naturel, la L-arginine, entravant ainsi le processus catalytique de la synthèse de la citrulline et de l'aspartate. Cette interférence directe avec la fixation du substrat illustre un mécanisme par lequel ces inhibiteurs peuvent moduler l'activité de l'ASS1. Les modulateurs biomécaniques, comme le 2,3-Butanedione Monoxime (BDM), exercent leurs effets inhibiteurs en modifiant les propriétés biomécaniques de l'ASS1. Dans les tissus où les éléments contractiles sont importants, le BDM a un impact sur l'activité de l'enzyme, ce qui montre un mécanisme indirect d'inhibition.
Plusieurs inhibiteurs, tels que les inhibiteurs de l'arginase (par exemple, le BEC) et le S-Méthylisothiourée (SMTU), agissent indirectement en influençant la voie de synthèse de l'oxyde nitrique. En inhibant l'arginase ou des isoformes spécifiques de l'oxyde nitrique synthase, ces composés perturbent les mécanismes de rétroaction physiologique régulant l'ASS1, ce qui entraîne une altération de l'activité enzymatique. Le GMP et les acides dicarboxyliques agissent par le biais de mécanismes indirects impliquant la modulation des niveaux de N-acétylglutamate et du microenvironnement autour de l'ASS1, respectivement. Ces composés illustrent la façon dont divers processus biochimiques peuvent être ciblés pour influencer l'activité de l'ASS1. En résumé, la classe chimique des inhibiteurs d'ASS1 démontre une interaction sophistiquée de composés qui peuvent moduler de manière sélective et spécifique l'activité de cette enzyme clé du métabolisme de l'azote. Les inhibiteurs identifiés offrent des outils précieux pour disséquer les subtilités du cycle de l'urée et donner un aperçu des troubles associés au métabolisme de l'arginine.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Arginine | 74-79-3 | sc-391657B sc-391657 sc-391657A sc-391657C sc-391657D | 5 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $20.00 $30.00 $60.00 $215.00 $345.00 | 2 | |
La N G-Nitro-L-arginine (L-NNA) inhibe l'ASS1 en servant d'inhibiteur non sélectif de l'oxyde nitrique synthase (NOS). En bloquant l'activité de la NOS, la L-NNA inhibe indirectement l'ASS1, car l'oxyde nitrique est un produit des réactions catalysées par l'ASS1. Cette inhibition indirecte implique que le L-NNA empêche la synthèse de l'oxyde nitrique, ce qui, à son tour, a un impact sur les mécanismes de rétroaction physiologique régulant l'activité de l'ASS1. | ||||||
Mtr-S-methylisothiourea | 185674-97-9 | sc-286319 sc-286319A | 1 g 5 g | $132.00 $539.00 | ||
Le SMTU inhibe l'ASS1 en servant d'inhibiteur sélectif de la synthase d'oxyde nitrique (NOS). En inhibant spécifiquement la NOS inductible (iNOS), le SMTU inhibe indirectement l'ASS1, car l'oxyde nitrique est un produit des réactions catalysées par l'ASS1. Cette inhibition indirecte implique que le SMTU empêche la synthèse de l'oxyde nitrique, ce qui a un impact sur les mécanismes de rétroaction physiologique régulant l'activité de l'ASS1. | ||||||
2,3-Butanedione 2-Monoxime | 57-71-6 | sc-203774 sc-203774A sc-203774B sc-203774C | 25 g 100 g 250 g 500 g | $41.00 $76.00 $158.00 $280.00 | ||
Le 2,3-butanedione monoxime (BDM) inhibe l'ASS1 en affectant les propriétés biomécaniques de l'enzyme. Le BDM interfère avec l'appareil contractile des muscles lisses, ce qui conduit à l'inhibition de l'activité de l'ASS1 dans les tissus où les éléments contractiles jouent un rôle dans la modulation de l'enzyme. Cette inhibition indirecte implique que le BDM module les propriétés biomécaniques de l'ASS1, ce qui entraîne des modifications de l'activité enzymatique dans les tissus comportant des éléments contractiles. | ||||||
Guanosine-5′-monophosphate | 85-32-5 | sc-295032 sc-295032A sc-295032B | 1 g 2.5 g 5 g | $316.00 $622.00 $1030.00 | 5 | |
La guanosine monophosphate (GMP) inhibe l'ASS1 en favorisant la dégradation du N-acétylglutamate, un cofacteur de l'ASS1. Le GMP stimule l'activité de la N-acétylglutamate synthase, qui convertit le N-acétylglutamate en citrulline, ce qui entraîne une réduction de l'activité de l'ASS1. Cette inhibition indirecte implique que le GMP influence les niveaux de N-acétylglutamate, ce qui a un impact sur l'activité de l'ASS1 et contribue à la modulation du cycle de l'urée. | ||||||
L-Canavanine | 543-38-4 | sc-364687 sc-364687A | 250 mg 1 g | $224.00 $653.00 | ||
La L-Canavanine inhibe l'ASS1 en agissant comme un inhibiteur compétitif de la L-arginine. La L-Canavanine entre en compétition avec la L-arginine pour se lier à l'ASS1, bloquant le site actif et empêchant la synthèse de la citrulline et de l'aspartate dans le cycle de l'urée. Cette inhibition directe implique que la L-Canavanine interfère avec la liaison du substrat de la L-arginine à l'ASS1, ce qui entraîne une réduction de l'activité catalytique de l'enzyme et une modulation du cycle de l'urée. | ||||||
Guanidinoacetic Acid | 352-97-6 | sc-211571 sc-211571A sc-211571B | 25 mg 1 g 5 g | $166.00 $217.00 $273.00 | ||
L'acide guanidinoacétique (GAA) inhibe ASS1 en servant d'analogue de substrat. L'AGA entre en compétition avec la L-arginine pour se lier à l'ASS1, bloquant le site actif et empêchant la synthèse de la citrulline et de l'aspartate dans le cycle de l'urée. Cette inhibition directe implique que le GAA interfère avec la liaison du substrat de la L-arginine à l'ASS1, ce qui entraîne une réduction de l'activité catalytique de l'enzyme et une modulation du cycle de l'urée. | ||||||