Inhibiteurs α-Amylase, from pig pancreas

Les inhibiteurs courants de l'α-amylase, provenant du pancréas de porc, comprennent notamment l'Acarbose CAS 56180-94-0, la Berbérine CAS 2086-83-1, l'Acide oléanolique CAS 508-02-1, l'Acide ursolique CAS 77-52-1 et le Gallate de (-)-Epigallocatéchine CAS 989-51-5.

Les inhibiteurs chimiques de l'α-amylase offrent divers mécanismes par lesquels ils peuvent entraver la capacité de l'enzyme à décomposer les amidons en sucres. L'acarbose est un tel inhibiteur, qui fonctionne en se liant de manière compétitive au site actif de l'enzyme, qui imite la structure de ses substrats naturels. Il en résulte un blocage réversible, empêchant le processus catalytique normal de se produire. De même, le tendamistat forme un complexe stable avec l'α-amylase par le biais d'une liaison de haute affinité, ce qui entrave directement la capacité d'hydrolyse de l'amidon de l'enzyme. La montbétine A se lie également à l'α-amylase, mais se distingue par son interaction hautement spécifique avec le site actif, empêchant efficacement les substrats polysaccharidiques d'entrer dans le site. La berbérine et l'acide oléanolique sont deux composés qui se lient de manière non covalente à l'α-amylase, entraînant une modification de la conformation de l'enzyme qui se traduit par une diminution de l'action enzymatique sur les molécules d'amidon.

Dans la continuité de ce modèle d'interaction, l'acide ursolique et le gallate d'épigallocatéchine (EGCG) sont connus pour interagir avec l'α-amylase de manière à modifier la configuration de l'enzyme, l'EGCG se liant notamment à plusieurs sites, ce qui provoque une inhibition allostérique. En outre, les flavonoïdes tels que la myricétine, la lutéoline, la morine, la quercétine et la rutine inhibent tous l'activité de l'α-amylase en formant des complexes avec l'enzyme. La myricétine et la lutéoline s'engagent directement dans le site actif, limitant l'accès au substrat et donc l'activité de l'enzyme. La morine et la quercétine fonctionnent sur un principe similaire, leur liaison induisant un changement de conformation qui entrave la capacité de l'enzyme à lier efficacement les molécules d'amidon. Enfin, l'interaction de la rutine avec l'α-amylase provoque des altérations structurelles qui empêchent le positionnement nécessaire des molécules de substrat pour une catalyse efficace, ce qui illustre la diversité des mécanismes par lesquels l'α-amylase peut être inhibée.