Alcohol Dehydrogenase Activateurs

Les activateurs courants de l'alcool déshydrogénase comprennent, entre autres, le fomépizole CAS 7554-65-6, le 2-propanol CAS 67-63-0, le NAD+, l'acide libre CAS 53-84-9, le D-(-)-Fructose CAS 57-48-7 et l'éthylène glycol CAS 107-21-1.

Les activateurs de l'alcool déshydrogénase (ADH) englobent une variété de composés qui renforcent l'activité de l'enzyme en servant de substrats ou en modulant son expression et sa spécificité de substrat. L'éthanol, en tant que substrat primaire, augmente directement l'activité de l'ADH en subissant une oxydation en acétaldéhyde, une réaction clé dans le métabolisme de l'alcool. D'autres substrats comme l'isopropanol, le méthanol et l'éthylène glycol augmentent également l'activité de l'ADH en servant de molécules alternatives pour l'oxydation, ce qui entraîne une augmentation du renouvellement enzymatique. La présence de ces substrats assure un cycle catalytique continu, maintenant l'enzyme dans un état actif. Le NAD+, cofacteur essentiel, joue un rôle crucial dans la facilitation des réactions catalysées par l'ADH, sa disponibilité étant un facteur déterminant de l'activité de l'ADH. Le fructose y contribue indirectement en augmentant l'utilisation hépatique du NADH, augmentant ainsi les niveaux de NAD+ et soutenant l'activité de l'ADH.

Outre les substrats et les cofacteurs, des composés tels que le 4-méthylpyrazole, le fomépizole et le pyrazole, généralement connus sous le nom d'inhibiteurs, peuvent paradoxalement renforcer l'activité de l'HAD dans certaines conditions en influençant l'expression de l'enzyme ou en modifiant son affinité pour divers substrats. Cette modulation peut conduire à une augmentation du taux de métabolisme de l'alcool. L'acétaldéhyde, le produit de l'oxydation de l'éthanol, peut encore renforcer l'activité de l'HAD par un mécanisme de rétroaction, où des niveaux élevés conduisent à une régulation à la hausse de l'expression ou de l'activité de l'HAD. De même, le sorbitol et le chloral, qui sont oxydés par des isoformes spécifiques de l'ADH, contribuent à la diversité catalytique de l'enzyme et à l'amélioration de ses fonctions.