Inhibiteurs Adad2

Les inhibiteurs courants d'Adad2 comprennent, entre autres, la Pentostatine CAS 53910-25-1, la Vidarabine CAS 5536-17-4, la 2-Chloro-2′-désoxyadénosine CAS 4291-63-8 et la Fludarabine CAS 21679-14-1.

Les inhibiteurs chimiques du domaine de l'adénosine désaminase contenant 2 (ADAD2) comprennent une gamme de composés qui exploitent les caractéristiques structurelles et fonctionnelles du site actif de la protéine. L'érythro-9-(2-Hydroxy-3-nonyl)adénine, un inhibiteur de l'adénosine désaminase, peut inhiber l'ADAD2 en imitant l'interaction naturelle enzyme-substrat, entravant ainsi l'activité catalytique de la protéine. De même, la pentostatine, en tant qu'analogue nucléosidique, est capable d'inhiber l'ADAD2 de manière compétitive en raison de sa similarité structurelle avec l'adénosine, le substrat naturel de l'enzyme. La coformycine et la 2'-déoxycoformycine, tous deux analogues de l'adénosine, peuvent inhiber l'ADAD2 en se liant à l'enzyme d'une manière similaire à l'adénosine, empêchant ainsi le processus habituel de désamination catalytique.

L'EHNA agit en stabilisant le complexe enzyme-substrat de l'adénosine désaminase, qui peut inhiber l'ADAD2 en empêchant la libération des produits désaminés, réduisant ainsi le taux de renouvellement de l'enzyme. La vidarabine, bien que principalement utilisée pour ses propriétés antivirales, peut inhiber l'ADAD2 par un mécanisme similaire en raison de la nature analogue de sa cible. La cladribine et la fludarabine inhibent également l'ADAD2 en agissant comme des analogues nucléosidiques, en s'intégrant dans le site actif et en perturbant la fonction enzymatique normale. La nébularine, en tant que nucléoside purique, peut inhiber l'ADAD2 en occupant son site actif et en empêchant la liaison des substrats réels. La désoxycoformycine, un autre inhibiteur de l'adénosine désaminase, peut inhiber l'ADAD2 grâce à son mimétisme structurel avec le substrat de l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition compétitive. La 8-Azaadénosine et la 3-Deazaadénosine peuvent toutes deux inhiber l'ADAD2 en agissant comme des inhibiteurs compétitifs; la 8-Azaadénosine le fait en imitant la structure de l'adénosine, tandis que la 3-Deazaadénosine inhibe en modifiant l'atome d'azote critique dans l'anneau d'adénine, empêchant ainsi l'alignement correct du substrat et la catalyse à l'intérieur du site actif de l'ADAD2. Ces produits chimiques, par leur interaction directe avec le site actif de l'ADAD2, démontrent diverses méthodes d'inhibition de l'activité enzymatique de l'ADAD2, allant de l'inhibition compétitive à la stabilisation du complexe enzyme-substrat.