Les produits chimiques classés comme inhibiteurs de Zfp865 pourraient être caractérisés par leur capacité à interférer indirectement avec la fonction normale de la protéine ZFP865. Étant donné que ZFP865, comme d'autres protéines à doigt de zinc, nécessite la coordination d'un ion zinc pour sa stabilité structurelle et son activité de liaison à l'ADN, on pense que des molécules telles que la 1,10-phénanthroline, le disulfirame et la pyrithione de zinc, qui peuvent chélater les ions zinc, perturbent cet aspect critique de la fonction de ZFP865. Ces composés se lient aux ions zinc qui sont nécessaires au bon repliement des motifs à doigt de zinc, lesquels sont à leur tour essentiels à la capacité de la protéine à se lier à l'ADN.
D'autres composés de la liste affectent la régulation transcriptionnelle et la structure de la chromatine, qui sont essentielles à la fonction des protéines à doigt de zinc telles que ZFP865. Par exemple, la 5-azacytidine et la trichostatine A peuvent modifier le paysage transcriptionnel d'une cellule en inhibant respectivement les ADN méthyltransférases et les histones désacétylases. Ces modifications épigénétiques peuvent influencer la capacité de ZFP865 à réguler l'expression des gènes. Les inhibiteurs du protéasome comme le MG132 peuvent affecter la stabilité et la dégradation d'un large éventail de protéines, y compris potentiellement ZFP865, en empêchant la dégradation des protéines ubiquitinées.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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