4933412E14Rik Activateurs

La pyrithione de zinc active le domaine SH2 contenant 7 en s'engageant dans la voie JAK/STAT, où elle peut augmenter la phosphorylation des protéines STAT. Comme les domaines SH2 se lient aux tyrosines phosphorylées des protéines STAT, l'augmentation de la phosphorylation entraîne directement l'activation du domaine SH2 contenant 7 en augmentant la disponibilité de son substrat.

La génistéine, un inhibiteur de tyrosine kinase, active paradoxalement le domaine SH2 contenant 7 en inhibant les tyrosine kinases régulatrices négatives, qui empêcheraient autrement l'activation des protéines au sein de leurs voies de signalisation. Cette inhibition permet l'activation de protéines tyrosine-phosphorylées qui peuvent interagir avec le domaine SH2, activant ainsi le domaine SH2 contenant 7.

L'orthovanadate de sodium agit comme un inhibiteur de phosphatase et peut activer le domaine SH2 contenant 7 en empêchant la déphosphorylation des protéines impliquées dans sa voie. Cette phosphorylation soutenue renforce l'interaction du SH2 domain containing 7 avec ses partenaires de liaison, ce qui conduit à son activation.

La PMA active la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler des protéines qui, une fois phosphorylées, peuvent interagir avec la protéine 7 contenant un domaine SH2, ce qui entraîne son activation fonctionnelle.

L'insuline active le récepteur de l'insuline et la voie de signalisation PI3K/Akt qui en découle. Akt peut phosphoryler des protéines en aval qui peuvent servir de partenaires de liaison pour la protéine 7 contenant un domaine SH2, facilitant ainsi son activation.

L'anisomycine active la voie JNK, ce qui entraîne la phosphorylation d'un large éventail de protéines. Certaines de ces protéines phosphorylées peuvent servir d'activateurs pour la protéine 7 à domaine SH2 en fournissant des sites de liaison appropriés pour son domaine SH2.

Le SB 203580, bien qu'il soit connu comme un inhibiteur de la MAP kinase p38, peut activer le domaine SH2 contenant 7 en modifiant l'équilibre de la phosphorylation dans la cellule, créant potentiellement des substrats phosphorylés qui interagissent avec le domaine SH2 du domaine SH2 contenant 7 et l'activent.

L'U0126 inhibe la MEK, ce qui conduit indirectement à l'activation de voies alternatives qui peuvent phosphoryler les protéines, créant des partenaires de liaison pour le domaine SH2 du domaine SH2 contenant 7, l'activant ainsi.

Le LY294002 inhibe la PI3K, ce qui entraîne une modification des schémas de phosphorylation dans la cellule. Cette modification peut entraîner l'activation de voies de signalisation compensatoires qui produisent des protéines phosphorylées capables d'interagir avec le domaine SH2 contenant 7 et de l'activer.

L'acide okadaïque est un inhibiteur de sérine/thréonine phosphatase qui entraîne une augmentation des protéines phosphorylées dans la cellule, dont certaines peuvent interagir avec la protéine 7 contenant le domaine SH2, ce qui conduit à son activation par une disponibilité accrue de substrat pour son domaine SH2.