4921511M17Rik Activateurs

Les activateurs courants du 4921511M17Rik comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, le bisindolylmaleimide I (GF 109203X) CAS 133052-90-1 et l'anisomycine CAS 22862-76-6.

Les activateurs chimiques de la protéine transmembranaire multipassée 1b associée à la spermatogenèse peuvent engager diverses voies de signalisation pour moduler son activité. La forskoline, par exemple, augmente les niveaux d'AMPc intracellulaire, agissant comme un catalyseur pour l'activation de la protéine kinase A (PKA). La PKA activée peut alors cibler la protéine transmembranaire multipass associée à la spermatogenèse 1b pour la phosphoryler, ce qui conduit à son activation. De même, le Dibutyryl-cAMP, un analogue synthétique de l'AMPc, active également la PKA, ce qui peut entraîner la phosphorylation de la protéine. L'ionomycine, en augmentant les niveaux de calcium intracellulaire, active les kinases dépendantes du calcium, qui peuvent à leur tour phosphoryler et activer la protéine. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) engage la protéine kinase C (PKC), qui est connue pour phosphoryler une myriade de protéines, et si la protéine transmembranaire multipass associée à la spermatogenèse 1b est un substrat, cela conduirait à son activation.

Inversement, le Bisindolylmaleimide I agit comme un inhibiteur de la PKC. Bien que cela puisse sembler contre-intuitif, l'inhibition d'une voie peut conduire à l'activation compensatoire d'autres voies qui peuvent indirectement conduire à l'activation de la protéine. L'anisomycine active les voies des MAP kinases, en particulier JNK et p38, qui sont également capables de phosphoryler la protéine. L'acide okadaïque et la caliculine A, tous deux inhibiteurs des protéines phosphatases PP1 et PP2A, empêchent la déphosphorylation des protéines, maintenant ainsi un état phosphorylé qui pourrait inclure la protéine transmembranaire multipass associée à la spermatogenèse 1b. La pyrithione de zinc augmente les niveaux intracellulaires de zinc, ce qui peut moduler l'activité des kinases et des phosphatases, influençant ainsi l'état de phosphorylation de la protéine. Le facteur de croissance épidermique (EGF) stimule le récepteur de l'EGF, déclenchant la voie MAPK/ERK, un conduit commun pour la phosphorylation de diverses protéines, y compris la protéine transmembranaire multipass associée à la spermatogenèse 1b. Enfin, l'insuline active la voie de signalisation PI3K/Akt, où Akt phosphoryle une série de substrats, dont potentiellement cette protéine, conduisant à son activation. Chaque produit chimique, par son mécanisme unique, contribue à la régulation de l'état de phosphorylation et donc de l'état d'activation de la protéine transmembranaire multipasse associée à la spermatogenèse 1b.