2310051M13Rik Activateurs

Les activateurs courants du 2310051M13Rik comprennent, entre autres, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, le monohydrate d'alloxane CAS 2244-11-3 et le chlorure d'hémine CAS 16009-13-5.

Les activateurs chimiques de la cathepsine L-like 3 peuvent influencer l'activité de la protéine par le biais de diverses interactions biochimiques. L'E-64, par exemple, crée une liaison irréversible avec le site actif de la cathepsine L-like 3, assurant ainsi une activation durable de ses capacités protéolytiques. De même, la leupeptine, bien qu'étant avant tout un inhibiteur, peut, dans certaines conditions expérimentales, renforcer l'activité de la protéase en s'engageant dans le site actif. Cette interaction peut conduire à une augmentation nette de l'activité enzymatique. La peptatine A a un effet comparable, mais dépendant du contexte; elle peut stabiliser la cathepsine L-like 3 dans sa forme active, facilitant ainsi sa fonction. Un autre activateur spécifique, le Cathepsin L Activator I, cible directement l'enzyme, induisant une modification de sa conformation qui augmente son activité enzymatique.

Parallèlement à ces interactions, certains produits chimiques peuvent modifier l'activité de la cathepsine L-like 3 en interagissant avec son résidu cystéine actif. La Z-Phe-Tyr(tBu)-diazométhylcétone forme une liaison covalente avec ce résidu, ce qui entraîne une augmentation de l'activité de l'enzyme. Le JPM-OEt et le vinyle sulfone fonctionnent selon un mécanisme similaire, en se liant de manière covalente au site actif et en activant ainsi la fonction protéolytique de l'enzyme. Les peptides autocatalytiques, présents dans la pro-région de la cathepsine L-like 3 elle-même, agissent de manière intramoléculaire pour favoriser le repliement correct et l'activation de l'enzyme. Les inducteurs de stress oxydatif comme l'alloxan et l'hémine peuvent également jouer un rôle dans l'activation de la cathepsine L-like 3. L'alloxan déclenche des réactions de stress oxydatif dans la cellule qui peuvent conduire à l'activation de l'enzyme, tandis que l'hémine stimule l'hème oxygénase 1, qui à son tour peut activer l'enzyme en tant que réponse cellulaire à des conditions oxydatives accrues. En outre, la S-méthylcystéine peut se lier au site actif, favorisant l'activation en aidant l'enzyme à atteindre sa conformation active. Il est intéressant de noter que la cystatine C a été observée dans certains cas pour renforcer l'activité de la cathepsine L-like 3 par le biais d'un mécanisme non défini qui favorise l'activation de la protéase.