2310010M20Rik Activateurs

Les activateurs communs 2310010M20Rik comprennent, sans s'y limiter, le PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, le Chlorhydrate d'Isoprotérénol CAS 51-30-9 et l'Acide Rétinoïque, tous trans CAS 302-79-4.

Les activateurs chimiques de la protéine membranaire à passage unique avec domaines à enroulement 1 englobent une gamme de composés qui déclenchent une cascade d'événements de phosphorylation, conduisant à l'activation de la protéine. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) est un puissant activateur de la protéine kinase C (PKC), qui cible directement la protéine pour la phosphorylation. De même, la forskoline, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, active la protéine kinase A (PKA), qui phosphoryle ensuite la protéine, renforçant ainsi son activité. L'ionomycine, par sa capacité à augmenter les niveaux de calcium intracellulaire, active les kinases sensibles au calcium, qui ont également la propension à phosphoryler et donc à activer la protéine membranaire à passage unique avec des domaines en spirale 1. Un autre activateur, le facteur de croissance épidermique (EGF), se lie à son récepteur pour initier une cascade de signalisation qui active les kinases capables de cibler la protéine pour l'activer.

En outre, l'isoprotérénol stimule l'adénylate cyclase, ce qui entraîne une augmentation de l'AMPc et une activation subséquente de la PKA, qui peut alors phosphoryler et activer la protéine membranaire à passage unique avec des domaines à enroulement 1. L'acide rétinoïque parvient à un résultat similaire en engageant ses récepteurs nucléaires, qui activent des kinases capables de phosphoryler la protéine. Les analogues synthétiques de l'AMPc, tels que le 8-Bromo-cAMP et le Dibutyryl-cAMP, contournent les récepteurs cellulaires et activent directement la PKA, favorisant la phosphorylation et l'activation de la protéine. Le peroxyde d'hydrogène, par l'activation des kinases liées au stress oxydatif, et l'anisomycine, par l'activation des protéines kinases activées par le stress (SAPK), contribuent tous deux à la phosphorylation et à l'activation de la protéine membranaire à passage unique avec domaines d'enroulement 1. Les inhibiteurs des protéines phosphatases, la caliculine A et l'acide okadaïque, empêchent la déphosphorylation, ce qui entraîne une phosphorylation soutenue et l'activation de la protéine. Par ces voies diverses mais convergentes, les substances chimiques sélectionnées orchestrent une activation robuste de la protéine membranaire à passage unique avec des domaines à enroulement 1 en favorisant son état de phosphorylation.