Les inhibiteurs chimiques de la protéine kinase 1700029I01Rik utilisent diverses stratégies pour entraver son activité. La staurosporine, un puissant inhibiteur des protéines kinases, peut se lier au site de liaison de l'ATP de la 1700029I01Rik, bloquant ainsi sa capacité à transférer des phosphates aux molécules de substrat. De même, le Bisindolylmaleimide I cible la protéine kinase C (PKC), et comme la signalisation de la PKC pourrait être liée à la fonction du 1700029I01Rik, son inhibition peut conduire à une réduction en aval de l'activité du 1700029I01Rik. La génistéine, qui inhibe les tyrosines kinases, peut interférer avec les processus de phosphorylation de la tyrosine qui sont essentiels à la fonction du 1700029I01Rik. En bloquant ces tyrosines kinases, la génistéine peut entraîner une réduction de l'état de phosphorylation global que le 1700029I01Rik pourrait réguler.
D'autre part, des inhibiteurs tels que Wortmannin et LY294002 ciblent spécifiquement les phosphoinositide 3-kinases (PI3K), qui sont des régulateurs en amont dans de nombreuses voies de signalisation des kinases. L'inhibition de PI3K entraîne une perturbation de la voie PI3K/Akt, qui peut être essentielle à la fonction du 1700029I01Rik. Dans le même ordre d'idées, PD98059 et U0126 agissent sur MEK1/2, bloquant efficacement la voie MAPK/ERK qui pourrait être responsable de l'activation du 1700029I01Rik. SB203580 et SP600125 inhibent sélectivement la MAP Kinase p38 et la kinase c-Jun N-terminale (JNK), respectivement. Ces kinases jouent un rôle central dans diverses réponses cellulaires au stress, et leur inhibition peut supprimer les voies de signalisation qui impliquent 1700029I01Rik. ZM-447439, un inhibiteur de la kinase Aurora, peut entraver les événements liés au cycle cellulaire dans lesquels 1700029I01Rik peut jouer un rôle. Enfin, PP2, qui cible les kinases de la famille Src, peut perturber de multiples voies de signalisation, ce qui conduit effectivement à l'inhibition fonctionnelle de 1700029I01Rik en stoppant l'activité de ces kinases.
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