VRK3 Anticuerpo (C-8): sc-398771

El anticuerpo VRK3 (C-8) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM κ que detecta la proteína VRK3 de origen humano, de ratón y de rata mediante WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible como anticuerpo anti-VRK3 no conjugado. Las proteínas de la cinasa relacionada con la viruela (VRK) consisten en tres cinasas Ser-Tre, designadas VRK1, VRK2 y VRK3. En el kinoma humano, las proteínas VRK funcionan como reguladores ascendentes de varios factores de transcripción. VRK3 (cinasa relacionada con la viruela 3) es una proteína nuclear de 474 aminoácidos que contiene un dominio de cinasa de proteínas y pertenece a la familia de cinasas de serina/treonina. Ampliamente expresada en tejidos humanos, se cree que VRK3 regula la actividad de ERK (cinasas reguladas por señales extracelulares) al unirse directamente a las MPKs (fosfatasas de cinasas activadas por mitógenos), específicamente la fosfatasa relacionada con la viruela H1 (VHR), desfosforilando e inactivando así a ERK en el núcleo. VRK3 existe en dos variantes alternativamente empalmadas y está codificada por un gen ubicado en el cromosoma humano 19, que consta de alrededor de 63 millones de bases, más de 1,400 genes y representa más del 2% del ADN genómico humano.

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VRK3 Anticuerpo (C-8) Referencias:

1. Expresión de la familia de genes VRK (vaccinia-related kinase) reguladores de p53 en el desarrollo hematopoyético murino.  |  Vega, FM., et al. 2003. FEBS Lett. 544: 176-80. PMID: 12782311
2. Caracterización de tres miembros paralogos de la familia de quinasas relacionadas con la vaccinia en mamíferos.  |  Nichols, RJ. and Traktman, P. 2004. J Biol Chem. 279: 7934-46. PMID: 14645249
3. Las quinasas relacionadas con la vaccinia fosforilan el extremo N' de BAF, regulando su interacción con el ADN y su retención en el núcleo.  |  Nichols, RJ., et al. 2006. Mol Biol Cell. 17: 2451-64. PMID: 16495336
4. La localización subcelular de las isoformas de la quinasa-2 relacionada con la vaccinia (VRK2) determina su diferente efecto sobre la estabilidad de p53 en líneas celulares tumorales.  |  Blanco, S., et al. 2006. FEBS J. 273: 2487-504. PMID: 16704422
5. Regulación negativa de la actividad ERK por la activación de la fosfatasa VHR mediada por VRK3.  |  Kang, TH. and Kim, KT. 2006. Nat Cell Biol. 8: 863-9. PMID: 16845380
6. Inactivación de la señalización ERK mediada por VRK3 en tejidos adultos y embrionarios de roedores.  |  Kang, TH. and Kim, KT. 2008. Biochim Biophys Acta. 1783: 49-58. PMID: 18035061
7. Activación mediada por cisplatino de las quinasas reguladas por señales extracelulares 1/2 (ERK1/2) mediante la inhibición de las fosfatasas ERK1/2.  |  Gozdz, A., et al. 2008. J Neurochem. 106: 2056-67. PMID: 18665890
8. La estructura de la pseudocinasa VRK3 revela un sitio catalítico degradado, un pliegue de cinasa altamente conservado y un sitio de unión reguladora putativo.  |  Scheeff, ED., et al. 2009. Structure. 17: 128-38. PMID: 19141289
9. La presunta pseudocinasa VRK3 funciona como una cinasa BAF.  |  Park, CH., et al. 2015. Biochim Biophys Acta. 1853: 1738-48. PMID: 25899223
10. La localización nuclear de HSP70 mediada por VRK3 previene la apoptosis inducida por excitotoxicidad por glutamato y la acumulación de Aβ a través de la potenciación de la actividad de la fosfatasa ERK VHR.  |  Song, H., et al. 2016. Sci Rep. 6: 38452. PMID: 27941812
11. La depleción de VRK3 induce la detención del ciclo celular y la reprogramación metabólica del glioma medio difuso pontino - células alteradas en H3K27.  |  Menez, V., et al. 2023. Front Oncol. 13: 1229312. PMID: 37886173
12. Identificación de dos nuevas quinasas humanas putativas de serina/treonina, VRK1 y VRK2, con similitud estructural con la quinasa B1R del virus vaccinia.  |  Nezu, J., et al. 1997. Genomics. 45: 327-31. PMID: 9344656

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-VRK3 Antibody (C-8) tienen 0 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-VRK3 Antibody (C-8) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

VRK3 Anticuerpo (C-8) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgM kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: VRK3

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 0 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por VRK3 Anticuerpo (C-8):

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