VASP Anticuerpo (D-11): sc-376226

El síndrome de Wiskott-Aldrich (WAS) se caracteriza por trombocitopenia, eccema, defectos en la inmunidad mediada por células y humoral, y una propensión a enfermedades linfoproliferativas. El síndrome es el resultado de una mutación en el gen que codifica una proteína rica en prolina llamada WASP. WASP ha sido identificado como un efector aguas abajo de Cdc42 y ha sido implicado en la polimerización del actina y la organización del citoesqueleto. Una proteína relacionada de manera distante, VASP (vasodilatador estimulado fosfoproteína), está involucrada en el mantenimiento de la citoarquitectura al interactuar con filamentos similares a la actina. VASP comparte un grado limitado de homología con el extremo amino-terminal de WASP, que frecuentemente está mutado en pacientes con WAS. Un sustrato establecido de quinasas dependientes de cAMP y cGMP, VASP es fosforilado en una serina reguladora 157 y se localiza en adhesiones focales, microfilamentos y regiones altamente activas de la membrana plasmática. VASP está altamente expresado en plaquetas humanas y, al igual que WASP, puede desempeñar un papel en la organización del citoesqueleto.

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VASP Anticuerpo (D-11) Referencias:

1. Asociación de VASP con TRPC4 en la inhibición mediada por PKG de la respuesta de calcio operada por almacenamiento en células mesangiales.  |  Wang, X., et al. 2007. Am J Physiol Renal Physiol. 293: F1768-76. PMID: 17913834
2. Papel de las proteínas Ena/VASP en la homeostasis y la enfermedad.  |  Pula, G. and Krause, M. 2008. Handb Exp Pharmacol. 39-65. PMID: 18491048
3. Papel de la vía de señalización NO/VASP contra la inflamación relacionada con la obesidad y la resistencia a la insulina.  |  Kang, YM., et al. 2017. Diabetes Metab J. 41: 89-95. PMID: 28447436
4. VASP regula la convergencia de los gránulos líticos de las células NK.  |  Wilton, KM. and Billadeau, DD. 2018. J Immunol. 201: 2899-2909. PMID: 30282752
5. La dinámica de actina mediada por VASP activa y recluta una miosina filopodial.  |  Arthur, AL., et al. 2021. Elife. 10: PMID: 34042588
6. El VASP potencia la actividad protrusiva de los vasos macroendocíticos e impulsa el lanzamiento del fagosoma tras su internalización.  |  Körber, S. and Faix, J. 2022. Eur J Cell Biol. 101: 151200. PMID: 35101769
7. La localización de VASP en bicapas lipídicas induce la formación de haces de actina impulsada por la polimerización.  |  Nast-Kolb, T., et al. 2022. Mol Biol Cell. 33: ar91. PMID: 35830600
8. PtdIns(3,4)P2, Lamellipodin y VASP coordinan la dinámica de actina durante la fagocitosis en macrófagos.  |  Montaño-Rendón, F., et al. 2022. J Cell Biol. 221: PMID: 36165850
9. El análisis proteómico cuantitativo revela la fosforilación dependiente de apoE4 de la proteína reguladora de actina VASP.  |  Cakir, Z., et al. 2023. Mol Cell Proteomics. 22: 100541. PMID: 37019383
10. PKCζ fosforila VASP para mediar la quimiotaxis en células de cáncer de mama.  |  Wang, C., et al. 2023. Exp Cell Res. 433: 113823. PMID: 37890607

El anticuerpo VASP preferido es el Anticuerpo VASP (A-11): sc-46668.