VAMP-3 Anticuerpo (E-10): sc-514843

El anticuerpo VAMP-3 (E-10) es un anticuerpo IgM monoclonal de ratón que detecta VAMP-3 en muestras de ratón, rata y humanos a través de aplicaciones como western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo anti-VAMP-3 (E-10) está disponible en forma no conjugada, lo que permite un uso experimental versátil. VAMP-3, también conocida como cellubrevin, es un miembro de la familia de proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP), que desempeña un papel crucial en la regulación del tráfico de vesículas y la exocitosis. La VAMP-3 se localiza principalmente en las membranas de las vesículas secretoras y es esencial para la fusión de estas vesículas con las membranas diana, un proceso vital para la liberación de neurotransmisores y la secreción de hormonas. La VAMP-3 funciona especialmente en las células beta pancreáticas, donde interviene en la liberación de insulina mediada por calcio, lo que influye en la homeostasis de la glucosa. Además, VAMP-3 interactúa con proteínas asociadas a sinaptosomas (SNAPs) y sintaxina, formando un complejo que es crítico para el acoplamiento y fusión de vesículas, destacando la importancia de VAMP-3 en la comunicación celular y la regulación metabólica. La capacidad de VAMP-3 para facilitar la translocación de GLUT4 a la superficie celular en adipocitos subraya aún más el papel de VAMP-3 en la señalización de la insulina y la captación de glucosa, haciendo de VAMP-3 un actor clave en los procesos metabólicos.

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VAMP-3 Anticuerpo (E-10) Referencias:

1. El silenciamiento de VAMP3 inhibe la migración celular y la adhesión mediada por integrinas.  |  Luftman, K., et al. 2009. Biochem Biophys Res Commun. 380: 65-70. PMID: 19159614
2. SNAP-23 y VAMP-3 contribuyen a la liberación de IL-6 y TNFα a partir de una línea celular de sarcoma sinovial humano.  |  Boddul, SV., et al. 2014. FEBS J. 281: 750-65. PMID: 24373201
3. Las vesículas VAMP3 de los astrocitos experimentan un ciclo independiente del Ca2+ y modulan el tráfico del transportador de glutamato.  |  Li, D., et al. 2015. J Physiol. 593: 2807-32. PMID: 25864578
4. VAMP3 y SNAP23 como Objetivos Potenciales para Prevenir la Formación de Trombos Acelerada por Flujo Alterado.  |  Zhu, JJ., et al. 2020. Front Cell Dev Biol. 8: 576826. PMID: 33224946
5. VAMP-2 y cellubrevin se expresan en las células beta pancreáticas y son esenciales para el Ca(2+)-pero no para la secreción de insulina inducida por GTP gamma S.  |  Regazzi, R., et al. 1995. EMBO J. 14: 2723-30. PMID: 7796801
6. La unión de la sinaptobrevina a la sinaptofisina: un mecanismo potencial de control de la máquina de fusión exocitótica.  |  Edelmann, L., et al. 1995. EMBO J. 14: 224-31. PMID: 7835333
7. El complejo del núcleo sináptico de sinaptobrevina, sintaxina y SNAP25 forma un sitio de unión alfa-SNAP de alta afinidad.  |  McMahon, HT. and Südhof, TC. 1995. J Biol Chem. 270: 2213-7. PMID: 7836452
8. Complejo de fusión de membranas de vesículas sinápticas: acción de las neurotoxinas clostridiales sobre su ensamblaje.  |  Hayashi, T., et al. 1994. EMBO J. 13: 5051-61. PMID: 7957071
9. Papel de la sinaptotagmina (p65) en la exocitosis regulada.  |  Elferink, LA., et al. 1993. Cell. 72: 153-9. PMID: 8422678
10. El clivaje de la proteína de membrana asociada a vesículas (VAMP)-2 y de la celubrevina en vesículas que contienen GLUT4 inhibe la translocación de GLUT4 en adipocitos 3T3-L1.  |  Tamori, Y., et al. 1996. Biochem Biophys Res Commun. 220: 740-5. PMID: 8607835
11. Syntaxin 4, VAMP2, y/o VAMP3/cellubrevin son receptores SNAP funcionales de membrana y vesícula diana para la translocación de GLUT4 estimulada por insulina en adipocitos.  |  Olson, AL., et al. 1997. Mol Cell Biol. 17: 2425-35. PMID: 9111311
12. Organización estructural del complejo central de exocitosis sináptica.  |  Lin, RC. and Scheller, RH. 1997. Neuron. 19: 1087-94. PMID: 9390521

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-VAMP-3 Antibody (E-10) tienen 5 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-VAMP-3 Antibody (E-10) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

VAMP-3 Anticuerpo (E-10) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgM kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: VAMP-3

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgM kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 5 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por VAMP-3 Anticuerpo (E-10):

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El anticuerpo VAMP-1/2/3 preferido es el Anticuerpo VAMP-1/2/3 (F-11): sc-133129.