U-2 OS Cell Lysate: sc-2295

U-2 OS es una línea celular derivada de un sarcoma de tibia de una paciente de osteosarcoma de 15 años de edad. Este lisado se utiliza ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los mecanismos moleculares subyacentes al osteosarcoma, un tipo de cáncer óseo. Las células U-2 OS presentan alteraciones genéticas y epigenéticas características, incluidas mutaciones en el gen TP53 y sobreexpresión de oncogenes como c-Myc, lo que hace que el lisado sea valioso para analizar las vías de señalización implicadas en el crecimiento tumoral, la supervivencia y la metástasis. Los investigadores utilizan el lisado celular U-2 OS para investigar la expresión, fosforilación e interacción de proteínas clave implicadas en vías como PI3K/AKT, Wnt/β-catenina y MAPK/ERK mediante técnicas como western blotting, inmunoprecipitación y espectrometría de masas. Este lisado ayuda a explorar las bases moleculares de la proliferación, migración e invasión de células de osteosarcoma examinando las funciones de los reguladores del ciclo celular, las metaloproteinasas de matriz y las moléculas de adhesión. Además, el lisado celular U-2 OS se emplea para estudiar los efectos de diversos compuestos químicos sobre estas vías de señalización, proporcionando información sobre los procesos celulares que impulsan la progresión del osteosarcoma. Al comparar los lisados de U-2 OS con los de osteoblastos normales, los científicos pueden identificar alteraciones moleculares específicas asociadas con el osteosarcoma, avanzando en la investigación de la biología del cáncer y la transducción de señales.

U-2 OS Cell Lysate Referencias:

1. Distintos procesos de fosforilación regulan la represión de E2F-4 mediada por p130 y p107.  |  Farkas, T., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26741-52. PMID: 12006580
2. Detección e identificación de factores de transcripción como socios de interacción de alien in vivo.  |  Kob, R., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 993-6. PMID: 17438371
3. Los perfiles de kinobeads y LC-MS de disparo único identifican inhibidores selectivos de la PKD.  |  Golkowski, M., et al. 2017. J Proteome Res. 16: 1216-1227. PMID: 28102076
4. Las proteínas afímero son reactivos de afinidad versátiles y renovables.  |  Tiede, C., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28654419
5. Identificación de nuevos socios de interacción de la proteína PANDAR implicados en la regulación del splicing.  |  Pospiech, N., et al. 2018. Sci Rep. 8: 2798. PMID: 29434205
6. Las Interacciones No Estéricas Predicen la Tendencia y las Interacciones Estéricas el Desplazamiento de la Estabilidad de las Proteínas en las Células.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2018. Chemphyschem. 19: 2290-2294. PMID: 29877016
7. La identificación combinada de dianas proteómicas e in silico revela el papel de la 5-lipoxigenasa en las vías de señalización del desarrollo.  |  Brand, S., et al. 2018. Cell Chem Biol. 25: 1095-1106.e23. PMID: 30251630
8. La adhesión celular puede reducir fuertemente la unión de complejos acelerando la disociación.  |  Davis, CM. and Gruebele, M. 2021. J Phys Chem B. 125: 3815-3823. PMID: 33826329
9. Cooperación de Stat2 y p300/CBP en la señalización inducida por interferón-alfa.  |  Bhattacharya, S., et al. 1996. Nature. 383: 344-7. PMID: 8848048