spectrin β III Anticuerpo (4D9): sc-293284

El anticuerpo espectrina β III (4D9) es un anticuerpo monoclonal IgG3 de ratón que detecta la espectrina β III en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como el western blotting (WB), la inmunoprecipitación (IP) y el ensayo inmunoenzimático (ELISA). La espectrina β III desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la integridad estructural del citoesqueleto, en particular dentro del aparato de Golgi y las membranas vesiculares, donde la espectrina β III contribuye a la organización y estabilidad de estas estructuras celulares. La espectrina β III es esencial para el transporte y la comunicación intracelular adecuados, ya que la espectrina β III ayuda a anclar las proteínas de membrana y facilita el movimiento de las vesículas, influyendo así en diversos procesos celulares como la secreción y la transducción de señales. En particular, la espectrina β III está muy expresada en el cerebro, el riñón, el páncreas y el hígado, lo que pone de relieve la importancia de la espectrina β III en la arquitectura y la función celular de estos órganos. Las propiedades estructurales únicas de la espectrina β III, incluida la capacidad de la espectrina β III para formar dímeros y oligómeros de orden superior, permiten una interacción eficaz con otros componentes del citoesqueleto, garantizando la resistencia y adaptabilidad del entramado celular. El anticuerpo antiespectrina β III (4D9) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian la dinámica del citoesqueleto y sus implicaciones en la salud y la enfermedad.

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spectrin β III Anticuerpo (4D9) Referencias:

1. Seguimiento de los perfiles de expresión de las células leucémicas humanas K562 resistentes a la doxorrubicina mediante el análisis seriado de la expresión génica.  |  Ichikawa, Y., et al. 2004. Int J Hematol. 79: 276-82. PMID: 15168598
2. Avances y perspectivas de la arquitectura de los hemidesmosomas: lecciones de la biología estructural.  |  de Pereda, JM., et al. 2009. Cell Adh Migr. 3: 361-4. PMID: 19736524
3. La β-III-espectrina sustenta la función de la anquirina R en los árboles dendríticos de las células de Purkinje: el complejo proteico crítico para la actividad del canal de sodio se ve afectado por las mutaciones asociadas a la SCA5.  |  Clarkson, YL., et al. 2014. Hum Mol Genet. 23: 3875-82. PMID: 24603075
4. Una mutación humana de la β-III-espectrina de la ataxia espinocerebelosa tipo 5 causa una unión de alta afinidad a la F-actina.  |  Avery, AW., et al. 2016. Sci Rep. 6: 21375. PMID: 26883385
5. La mutación β-III-espectrina de la ataxia espinocerebelosa tipo 5 revela un mecanismo citoesquelético dominante que subyace a la arborización dendrítica.  |  Avery, AW., et al. 2017. Proc Natl Acad Sci U S A. 114: E9376-E9385. PMID: 29078305
6. La inmunohistoquímica de β-III-espectrina como posible herramienta diagnóstica de alta sensibilidad para los tumores malignos de la vaina nerviosa periférica.  |  Hirbe, AC., et al. 2018. Neuro Oncol. 20: 858-860. PMID: 29596596
7. SPTBN2, un nuevo biomarcador del adenocarcinoma de pulmón.  |  Wu, C., et al. 2021. Front Oncol. 11: 754290. PMID: 34745988
8. Descubrimiento de fármacos en fase inicial de moduladores de la unión a actina de la β-III-espectrina para el tratamiento de la ataxia espinocerebelosa tipo 5.  |  Guhathakurta, P., et al. 2023. J Biol Chem. 299: 102956. PMID: 36731793
9. El aumento de la unión a la actina es una consecuencia molecular compartida de numerosas mutaciones SCA5 en la β-III-espectrina.  |  Atang, AE., et al. 2023. Cells. 12: PMID: 37626910
10. Consecuencias moleculares de las mutaciones SCA5 en los dominios de repetición de espectrina de la β-III-espectrina.  |  Denha, SA., et al. 2024. bioRxiv.. PMID: 39345584

El anticuerpo spectrin β III preferido es el Anticuerpo spectrin β III (A-8): sc-515737.