SIRP-α/β Anticuerpo (148): sc-53605

El anticuerpo SIRP-α/β (148) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 de cadena ligera kappa que detecta las proteínas SIRP-α y SIRP-β de origen humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) y citometría de flujo (FCM). El anticuerpo anti-SIRP-α/β (148) se dirige a las proteínas reguladoras de señales, que son glicoproteínas transmembrana cruciales implicadas en la regulación de las respuestas inmunitarias. Las proteínas reguladoras de señales desempeñan un papel importante en la modulación de la actividad de las células inmunitarias al interactuar con las tirosina quinasas receptoras e influir en las vías de señalización descendentes. La SIRP-α contiene un dominio extracelular con tres estructuras similares a las inmunoglobulinas y una región citoplasmática rica en sitios de fosforilación de tirosina, que son esenciales para la función de señalización celular. La fosforilación de la SIRP-α permite la unión a la SH-PTP2, una proteína tirosina fosfatasa, regulando así negativamente las respuestas celulares a los factores de crecimiento y a los oncogenes. Este mecanismo regulador mantiene la homeostasis celular y evita la proliferación celular descontrolada, que puede conducir a la tumorigénesis. La SIRP-β1, aunque comparte una homología de secuencia significativa con la SIRP-α, carece del dominio citoplasmático, lo que indica una divergencia en los papeles funcionales. La familia SIRP, incluida la SIRP-γ, que se expresa predominantemente en los linfocitos T y algunos linfocitos B, pone de manifiesto la complejidad de la regulación inmunitaria y su importancia en el mantenimiento del equilibrio inmunitario.

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SIRP-α/β Anticuerpo (148) Referencias:

1. La proteína alfa reguladora de señales (SIRPalfa), pero no SIRPbeta, está implicada en la activación de las células T, se une a CD47 con gran afinidad y se expresa en células hematopoyéticas inmaduras CD34(+)CD38(-).  |  Seiffert, M., et al. 2001. Blood. 97: 2741-9. PMID: 11313266
2. Regulación positiva de la fagocitosis por SIRPbeta y su mecanismo de señalización en los macrófagos.  |  Hayashi, A., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 29450-60. PMID: 15123631
3. La proteína surfactante D (Sp-D) se une al dominio proximal de membrana (D3) de la proteína reguladora de señal α (SIRPα), un sitio distante del dominio de unión de CD47, mientras que también se une a la región análoga en la proteína reguladora de señal β (SIRPβ).  |  Fournier, B., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 19386-98. PMID: 22511785
4. Terapia contra el cáncer dirigida a CD47/SIRPα.  |  Dizman, N. and Buchbinder, EI. 2021. Cancers (Basel). 13: PMID: 34944850
5. La administración de un bloqueador del punto de control CD47-SIRPα por células UCAR-T dirigidas a BCMA mejora la eficacia antitumoral en el mieloma múltiple.  |  Lu, Q., et al. 2024. Cancer Lett. 585: 216660. PMID: 38266806
6. La inhibición del punto de control inmunitario CD47-SIRPα basada en nanodegradadores biomiméticos promueve la eferocitosis de macrófagos para la reparación cardíaca.  |  Gao, J., et al. 2024. Adv Sci (Weinh). 11: e2306388. PMID: 38477522
7. La reducción de SIRPα en los podocitos agrava la nefritis lúpica al promover las respuestas inflamatorias de las células T.  |  Qian, B., et al. 2024. Cell Rep. 43: 114249. PMID: 38758648
8. La combinación de células T y anticuerpos diseñados mediante ingeniería genética con señuelo SiRPα aumenta la fagocitosis de las células tumorales mediada por macrófagos.  |  Stefanidis, E., et al. 2024. J Clin Invest. 134: PMID: 38828721
9. La interacción de SIRPα regula la función efectora de las ILC2 y alivia la hiperreactividad de las vías respiratorias mediante la modulación del metabolismo energético.  |  Sakano, Y., et al. 2024. Cell Mol Immunol. 21: 1158-1174. PMID: 39160226
10. El silenciamiento de SIRPα mejora la eficacia antitumoral de CAR-M en tumores sólidos.  |  Zhang, H., et al. 2024. Cell Mol Immunol. 21: 1335-1349. PMID: 39379603

El anticuerpo SIRP-α preferido es el Anticuerpo SIRP-α (SE7C2): sc-23863.