Dos familias de moléculas de adhesión tipo lectina en mamíferos, las selectinas y las sialoadhesinas, se unen a ligandos de glicoconjugados de manera dependiente de ácido siálico. Las lectinas de la superfamilia de inmunoglobulinas que se unen al ácido siálico, designadas siglecs o sialoadhesinas, son miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas que reconocen ligandos sialilados. Los ácidos siálicos comunes de las células de mamíferos son el ácido N-acetilneuramínico (Neu5Ac) y el ácido N-glicolilneuramínico (Neu5Gc). El gen Siglec-1 humano se localiza en el cromosoma 20p13 y codifica una proteína de 1,709 aminoácidos, también conocida como CD169. El empalme alternativo del gen Siglec-1 produce una variante que codifica una isoforma de proteína transmembrana tipo I que es soluble en lugar de estar unida a la membrana. Estudios han demostrado que el Siglec-1 humano tiene una mayor afinidad por el Neu5Ac que por el Neu5Gc. Siglec-1 es un receptor que se une al ácido siálico y se expresa en células hemopoyéticas. Media interacciones locales célula-célula en tejidos linfoides y puede detectarse en puntos de contacto de macrófagos con otros macrófagos, células que recubren los senos y células reticulares.
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Siglec-1 Anticuerpo (IBL-13) Referencias:
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