PRL-1/2/3 Anticuerpo (G-10): sc-365659

Las proteínas tirosina fosfatasas (PTPs) desempeñan un papel en la regulación de diversos procesos celulares. Forman una pequeña clase de fosfatasas de proteínas preniladas llamadas proteínas PRL, caracterizadas por una secuencia de consenso C-terminal para prenilación. PRL-1, también designada como proteína tirosina fosfatasa tipo IVA 1 (PTP4A1), es una PTP nuclear única que se induce en el hígado en regeneración y en células estimuladas por mitógenos. Se expresa principalmente en el bazo, la médula ósea, el timo, los ganglios linfáticos, los linfocitos T y las amígdalas, y se sobreexpresa en líneas celulares tumorales. PRL-2 (proteína tirosina fosfatasa tipo IVA 2, o PTP4A2) se expresa de forma ubicua con niveles más altos en el corazón, el músculo esquelético y el timo, pero también se sobreexpresa en tejido tumoral de próstata. PRL-2 estimula la progresión de la fase G1 a la fase S durante la mitosis y promueve tumores. PRL-3, también conocida como proteína tirosina fosfatasa tipo IVA, miembro 3 (PTP4A3), se expresa en el corazón y el músculo esquelético, así como en células epiteliales del intestino delgado y se asocia con la membrana plasmática celular. La sobreexpresión de PRL-3 inhibe la movilización de calcio celular inducida por angiotensina-II y promueve el crecimiento celular. PRL-3 es importante para la metástasis del cáncer colorrectal y puede servir como un nuevo objetivo terapéutico para esta condición.

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PRL-1/2/3 Anticuerpo (G-10) Referencias:

1. Asociación dependiente de la prenilación de las proteína-tirosina fosfatasas PRL-1, -2 y -3 con la membrana plasmática y el endosoma temprano.  |  Zeng, Q., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 21444-52. PMID: 10747914
2. PRL-3 y PRL-1 promueven la migración celular, la invasión y la metástasis.  |  Zeng, Q., et al. 2003. Cancer Res. 63: 2716-22. PMID: 12782572
3. Generación de anticuerpos monoclonales específicos de PRL-3 y PRL-1 como posibles marcadores diagnósticos de metástasis del cáncer.  |  Li, J., et al. 2005. Clin Cancer Res. 11: 2195-204. PMID: 15788667
4. Expresión e impacto pronóstico de las proteínas tirosina fosfatasas PRL-1, PRL-2 y PRL-3 en el cáncer de mama.  |  Radke, I., et al. 2006. Br J Cancer. 95: 347-54. PMID: 16832410
5. La proteína PRL-1 promueve la activación de las proteínas ERK1/2 y RhoA a través de una interacción no canónica con el dominio de homología 3 Src de la proteína activadora de la Rho GTPasa p115.  |  Bai, Y., et al. 2011. J Biol Chem. 286: 42316-42324. PMID: 22009749
6. El knockdown de PRL-3 mediado por RNAi inhibe la invasión celular y regula a la baja la expresión de ERK 1/2 en la línea celular de cáncer gástrico humano SGC-7901.  |  Cao, Y., et al. 2013. Mol Med Rep. 7: 1805-11. PMID: 23589069
7. Localización de la expresión de PRL-2 y determinación de los efectos del Mg(2+) dietético sobre los niveles de expresión.  |  Gungabeesoon, J., et al. 2016. Histochem Cell Biol. 146: 99-111. PMID: 27015884
8. La fosfatasa PRL-3 afecta a la homeostasis intestinal alterando la composición de las células de las criptas.  |  Rubio, T., et al. 2021. J Mol Med (Berl). 99: 1413-1426. PMID: 34129057
9. El aumento de PRL-1 en MSCs derivadas de BM desencadena el metabolismo anaeróbico a través de mitocondrias en un modelo de rata colestásica.  |  Kim, JY., et al. 2023. Mol Ther Nucleic Acids. 31: 512-524. PMID: 36865088
10. PRL-2 y PRL-3 de ratón, dos proteínas tirosina fosfatasas potencialmente preniladas homólogas a PRL-1.  |  Zeng, Q., et al. 1998. Biochem Biophys Res Commun. 244: 421-7. PMID: 9514946

El anticuerpo PRL-3 preferido es el Anticuerpo PRL-3 (318): sc-130355.