prefoldin 3 Anticuerpo (YY-3Q): sc-100816

Las chaperonas moleculares son proteínas que ayudan en el plegamiento correcto de otras proteínas en el entorno molecular abarrotado que existe en las células vivas. Dentro de esta clase de proteínas, un papel clave lo desempeñan los chaperoninas, ensamblajes toroidales multisubunitarios (es decir, con forma de rosquilla) que experimentan importantes cambios conformacionales dependientes de ATP como parte del mecanismo de plegamiento facilitado. Prefoldina es una proteína de chaperona heterohexamérica que tiene la capacidad de capturar actina desplegada. Se han identificado seis polipéptidos de prefoldina, prefoldina 1-6. La prefoldina 1 es una proteína de 122 aminoácidos que se une específicamente a la chaperonina citosólica (c-cpn) y transfiere proteínas objetivo a ella. La prefoldina 3 (VBP1 o proteína de unión a VHL-1) forma complejos con VHL y es translocada desde gránulos perinucleares al núcleo o al citoplasma. La prefoldina 4 es un posible factor de transcripción. La prefoldina 5 (proteína de unión a c-Myc Mm-1, modulador de Myc 1 o MM-1) es una proteína de unión a c-Myc.

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prefoldin 3 Anticuerpo (YY-3Q) Referencias:

1. Organización genómica y localización cromosómica del gen humano CUL2 y papel de la mutación y pérdida de la proteína supresora de tumores de von Hippel-Lindau (CUL2 y VBP1) en el desarrollo del carcinoma de células renales.  |  Clifford, SC., et al. 1999. Genes Chromosomes Cancer. 26: 20-8. PMID: 10441001
2. La degradación de la integrasa mediada por la proteína de unión 1 de von Hippel Lindau afecta a la expresión génica del VIH-1 en un paso posterior a la integración.  |  Mousnier, A., et al. 2007. Proc Natl Acad Sci U S A. 104: 13615-20. PMID: 17698809
3. La proteína X del virus de la hepatitis B potencia la actividad de NFkappaB mediante la cooperación con VBP1.  |  Kim, SY., et al. 2008. BMB Rep. 41: 158-63. PMID: 18315953
4. VBP1 facilita la degradación del homólogo de MutS hMSH4 mediada por el proteasoma y la autofagia.  |  Xu, Y. and Her, C. 2013. FASEB J. 27: 4799-810. PMID: 23964080
5. VBP1 reprime la metástasis del cáncer potenciando la degradación de HIF-1α inducida por pVHL.  |  Kim, JA., et al. 2018. FEBS J. 285: 115-126. PMID: 29121446
6. VBP1 modula la señalización Wnt/β-catenina mediando la estabilidad de los factores de transcripción TCF/LEFs.  |  Zhang, H., et al. 2020. J Biol Chem. 295: 16826-16839. PMID: 32989053
7. VBP1 regula negativamente CHIP e inhibe selectivamente la actividad del factor inducible por hipoxia (HIF)-1α pero no HIF-2α.  |  Yue, Y., et al. 2023. J Biol Chem. 299: 104829. PMID: 37201586
8. VBP1 promueve la proliferación tumoral como parte de la firma relacionada con la hipoxia en el carcinoma esofágico de células escamosas.  |  Miao, H., et al. 2024. Hum Cell. 37: 1141-1155. PMID: 38700744
9. El melanoma en estadio tardío se caracteriza por una baja expresión de NLGN4X que conduce a la acumulación de HIF1A.  |  Schörghofer, D., et al. 2024. Br J Cancer. 131: 468-480. PMID: 38902533
10. Expresión de la proteína de unión a von Hippel-Lindau-1 (Vbp1) en tejidos de ratones fetales y adultos.  |  Hemberger, M., et al. 1999. Hum Mol Genet. 8: 229-36. PMID: 9931330

El anticuerpo prefoldin 3 preferido es el Anticuerpo prefoldin 3 (D-5): sc-390524.