Date published: 2025-9-10

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PKI (6-22) amide (CAS 121932-06-7)

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Nombres Alternativos:
PKA Inhibitor; Protein Kinase A Inhibitor Fragment 6-22 amide
Solicitud:
PKI (6-22) amide es un péptido sintético que actúa como inhibidor de la proteína cinasa
Número de CAS:
121932-06-7
Pureza:
≥97%
Peso Molecular:
1868.06
Fórmula Molecular:
C80H130N28O24
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

La amida PKI (6-22), también conocida como inhibidor de la PKA, actúa como inhibidor específico de la proteína cinasa A (PKA), una enzima fundamental en la regulación de diversos procesos celulares mediante la fosforilación de proteínas diana. Al unirse selectivamente a la subunidad catalítica de la PKA, la amida PKI (6-22) interrumpe eficazmente la actividad de la enzima, lo que resulta útil para que los investigadores diluciden el papel de las vías de señalización mediadas por la PKA en las funciones celulares. Su utilidad es especialmente destacada en el estudio de la comunicación celular, la expresión génica y los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos biológicos. Al inhibir la PKA, la amida PKI (6-22) permite explorar las contribuciones de la enzima a estos procesos, lo que la convierte en un compuesto esencial en el instrumental de la investigación en biología molecular y celular. Su especificidad y eficacia para modular la actividad de la PKA sin afectar a otras cinasas lo convierten en un candidato ideal para diseccionar las complejas redes de señalización gobernadas por la fosforilación de proteínas.


PKI (6-22) amide (CAS 121932-06-7) Referencias

  1. Desarrollo sistemático de un ensayo de fosforilación enzimática compatible con la detección por espectrometría de masas.  |  de Boer, AR., et al. 2005. Anal Bioanal Chem. 381: 647-55. PMID: 15703914
  2. Alteraciones en la actividad de la Proteína Kinasa A cerebral y reversión de la tolerancia a la morfina por dos fragmentos del péptido inhibidor nativo de la Proteína Kinasa A (PKI).  |  Dalton, GD., et al. 2005. Neuropharmacology. 48: 648-57. PMID: 15814100
  3. La ACTH inhibe los canales de K+ bTREK-1 a través de múltiples vías de señalización dependientes del AMPc.  |  Liu, H., et al. 2008. J Gen Physiol. 132: 279-94. PMID: 18663135
  4. Los análogos del AMPc sustituidos por N6 inhiben los canales de K+ bTREK-1 y estimulan la secreción de cortisol por un mecanismo independiente de la proteína quinasa A.  |  Liu, H., et al. 2009. Mol Pharmacol. 76: 1290-301. PMID: 19734321
  5. Control no covalente frente a covalente del autoensamblaje y la quiralidad del nucleósido y el ADN modificados con rojo de Nilo.  |  Ribeiro, RA., et al. 2010. Br J Nutr. 104: 1148-55. PMID: 20591207
  6. Síntesis, caracterización y actividades inhibitorias de (4-N3[3,5-3H]Phe10)PKI(6-22)amida y sus precursores: péptidos de etiquetado por fotoafinidad para el sitio activo de la proteína cinasa dependiente de AMP cíclico.  |  Katz, BM., et al. 1989. Int J Pept Protein Res. 33: 439-45. PMID: 2550380
  7. Análogos de péptidos inhibidores de la proteína cinasa-(6-22)-amida con sustituciones de aminoácidos estándar y no estándar para la fenilalanina 10. Inhibición de la proteína cinasa dependiente de AMPc.  |  Glass, DB., et al. 1989. J Biol Chem. 264: 14579-84. PMID: 2760075
  8. La interleucina glial-1β regula al alza el canal de sodio neuronal 1.7 en el ganglio trigémino, contribuyendo a la hipernocicepción inflamatoria de la articulación temporomandibular en ratas.  |  Zhang, P., et al. 2018. J Neuroinflammation. 15: 117. PMID: 29678208
  9. Especificidad quinasa del péptido inhibidor de la proteína quinasa.  |  Chen, Y. and Sabatini, BL. 2021. Front Pharmacol. 12: 632815. PMID: 33584320
  10. Análogos conformacionalmente restringidos del inhibidor de la proteína cinasa (6-22)amida: efecto de las estructuras de giro en el centro del péptido sobre la inhibición de la proteína cinasa dependiente de AMPc.  |  Glass, DB., et al. 1995. Protein Sci. 4: 405-15. PMID: 7795524
  11. Regulación de la dineína flagelar de Chlamydomonas por una proteína quinasa axonemal.  |  Howard, DR., et al. 1994. J Cell Biol. 127: 1683-92. PMID: 7798320
  12. La oxitocina inhibe la proliferación de las células de cáncer de mama humano MDA-MB231 a través del monofosfato de adenosina cíclico y la proteína quinasa A.  |  Cassoni, P., et al. 1997. Int J Cancer. 72: 340-4. PMID: 9219843
  13. Modulación de la corriente cardíaca de sodio por anestésicos inhalatorios en ausencia y presencia de beta-estimulación.  |  Weigt, HU., et al. 1998. Anesthesiology. 88: 114-24. PMID: 9447864

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

PKI (6-22) amide, 1 mg

sc-201160
1 mg
$157.00