PHACS Anticuerpo (MA-02): sc-130477

El anticuerpo PHACS (MA-02) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG3 κ PHACS (también designado como anticuerpo PHACS) que detecta la proteína PHACS de origen humano mediante WB, IP, IF e IHC(P). El anticuerpo PHACS (MA-02) está disponible como anticuerpo anti-PHACS no conjugado. PHACS (putative human ACS), también conocido como ACC o ACS (homólogo de la sintasa de 1-aminociclopropano-1-carboxilato), es una proteína de 501 aminoácidos que pertenece a la familia alfa de enzimas de piridoxal-5-prime-fosfato. PHACS se expresa en una amplia gama de tejidos y comparte similitud estructural con AAT (aspartato aminotransferasa), TAT (tirosina aminotransferasa) y enzimas que catalizan reacciones de beta-eliminación en aminoácidos. PHACS consta de dominios superpuestos de aminotransferasa I y liasa de beta-eliminación y está involucrado en la desaminación de L-vinilglicina. El homólogo de la planta ACS es el intermediario metabólico clave en la biosíntesis de la fitohormona etileno, que es esencial para el crecimiento y desarrollo de las plantas. A diferencia de ACS, PHACS no cataliza la síntesis de 1-aminociclopropano-1-carboxilato.

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PHACS Anticuerpo (MA-02) Referencias:

1. Estructura de la 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa, enzima clave en la biosíntesis de la hormona vegetal etileno.  |  Capitani, G., et al. 1999. J Mol Biol. 294: 745-56. PMID: 10610793
2. La L-vinilglicina es un sustrato alternativo, así como un inhibidor basado en el mecanismo de la 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.  |  Feng, L. and Kirsch, JF. 2000. Biochemistry. 39: 2436-44. PMID: 10704193
3. Caracterización de los locus del gen activador de la recombinasa-1 y 2 en el pez globo japonés, Fugu rubripes.  |  Peixoto, BR., et al. 2000. Gene. 246: 275-83. PMID: 10767549
4. Actividad aminotransferasa y análisis bioinformático de la 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.  |  Feng, L., et al. 2000. Biochemistry. 39: 15242-9. PMID: 11106504
5. El ADNc humano de un homólogo de la enzima vegetal 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa codifica una proteína que carece de esa actividad.  |  Koch, KA., et al. 2001. Gene. 272: 75-84. PMID: 11470512
6. Estructura de la ACC sintasa inactivada por el inhibidor basado en el mecanismo L-vinilglicina.  |  Capitani, G., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 2458-62. PMID: 15848188
7. Caracterización de un gen de 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa de pino taeda (Pinus taeda L.).  |  Barnes, JR., et al. 2008. Gene. 413: 18-31. PMID: 18328643
8. Enzimas que regulan los niveles de etileno: ácido 1-aminociclopropano-1-carboxílico (ACC) deaminasa, ACC sintasa y ACC oxidasa.  |  Penrose, DM. and Glick, BR. 1997. Indian J Exp Biol. 35: 1-17. PMID: 9279127