Date published: 2025-10-23

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NGIC-I

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Solicitud:
NGIC-I es un inhibidor potente, permeable a las células y selectivo de la PKC
Pureza:
≥95%
Peso Molecular:
364.4
Fórmula Molecular:
C23H16N4O
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

NGIC-I es un indolocarbazol selectivo y permeable a la célula, que actúa como inhibidor de la PKC (proteína quinasa C). Estudios sobre el CMV humano (citomegalovirus) muestran que las quinasas UL97 pueden ser inhibidas por NGIC-I. Como resultado de la inhibición a través de NGIC-I en las quinasas UL 97, se forma un agregado aberrante de tegumento citoplásmico rico en pp65. Los estudios indican que la proteína quinasa C está involucrada en muchas cascadas de señal a través de su función de fosforilar proteínas. La capacidad de regular esta proteína es muy útil para controlar las cascadas de transducción de señal. NGIC-I es un inhibidor de cGKI.


NGIC-I Referencias

  1. Los inhibidores de la replicación del citomegalovirus humano reducen drásticamente la actividad de la proteína quinasa viral pUL97.  |  Marschall, M., et al. 2001. J Gen Virol. 82: 1439-1450. PMID: 11369889
  2. Los inhibidores de la cinasa se dirigen directamente a la proteína cinasa pUL97 del citomegalovirus humano, lo que constituye un nuevo principio de terapia antivírica.  |  Marschall, M., et al. 2002. J Gen Virol. 83: 1013-1023. PMID: 11961255
  3. La proteína quinasa pUL97 del citomegalovirus humano interactúa con el factor de procesividad de la ADN polimerasa pUL44 y lo fosforila.  |  Marschall, M., et al. 2003. Virology. 311: 60-71. PMID: 12832203
  4. Mecanismo de fosforilación de caveolina-1 dependiente del factor de crecimiento derivado de plaquetas: relación con la unión a esteroles y papel de la serina-80.  |  Fielding, PE., et al. 2004. Biochemistry. 43: 2578-86. PMID: 14992595
  5. La proteína quinasa UL97 del citomegalovirus humano y homólogos en otros herpesvirus: impacto en el virus y el huésped.  |  Michel, D. and Mertens, T. 2004. Biochim Biophys Acta. 1697: 169-80. PMID: 15023359
  6. Efectos de maribavir e indolocarbazoles seleccionados sobre la proteína quinasa BGLF4 del virus de Epstein-Barr y sobre la replicación lítica viral.  |  Gershburg, E., et al. 2004. Antimicrob Agents Chemother. 48: 1900-3. PMID: 15105156
  7. Nueva clase química de inhibidores específicos de la proteína quinasa pUL97 con fuerte actividad anticitomegaloviral.  |  Herget, T., et al. 2004. Antimicrob Agents Chemother. 48: 4154-62. PMID: 15504835
  8. Identificación de inhibidores de una proteína quinasa codificada viralmente mediante 2 sistemas de cribado diferentes: ensayo de quinasa in vitro y ensayo de actividad en célula.  |  Mett, H., et al. 2005. J Biomol Screen. 10: 36-45. PMID: 15695342
  9. Cambios estructurales en los sitios de ensamblaje citoplasmático del citomegalovirus humano en ausencia de actividad quinasa UL97.  |  Azzeh, M., et al. 2006. Virology. 354: 69-79. PMID: 16872656
  10. El análisis de la relación estructura-actividad de cuatro proteínas quinasas de la subfamilia UL97 del herpesvirus revela una conservación funcional parcial pero no completa.  |  Romaker, D., et al. 2006. J Med Chem. 49: 7044-53. PMID: 17125257
  11. Fosforilación de la proteína del retinoblastoma por una proteína viral con función de quinasa dependiente de ciclina.  |  Hume, AJ., et al. 2008. Science. 320: 797-9. PMID: 18467589
  12. Las funciones quinasa y no quinasa de UL97 del citomegalovirus humano median en la envoltura secundaria citoplasmática viral.  |  Goldberg, MD., et al. 2011. J Virol. 85: 3375-84. PMID: 21248036
  13. El citomegalovirus humano pUL97 regula al alza la expresión de SOCS3 a través del factor de transcripción RFX7 en células progenitoras neurales.  |  Wang, XZ., et al. 2023. PLoS Pathog. 19: e1011166. PMID: 36753521

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Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

NGIC-I, 500 µg

sc-222073
500 µg
$306.00