Las proteínas quinasas dependientes de Ca2+/calmodulina (CaM kinases) son una subfamilia estructuralmente relacionada de quinasas de serina/treonina que incluye CaMKI, CaMKII, CaMKIV y quinasas de cadena ligera de miosina (MYLK, también designadas MLCK). Las quinasas MYLK fosforilan las cadenas ligeras reguladoras de miosina para catalizar la interacción de la miosina con los filamentos de actina, lo que resulta en actividad contráctil. Existen isoformas de MYLK en músculo no muscular, músculo liso y músculo esquelético/cardíaco. El gen MYLK (también designado MYLK1) codifica tanto isoformas de músculo liso como de músculo no muscular, así como telokin, una pequeña isoforma C-terminal expresada solo en músculo liso con la capacidad de estabilizar los filamentos de miosina no fosforilados. Se describen múltiples variantes de transcripción para el gen MYLK. Las isoformas de MYLK de músculo liso y no muscular se expresan en una amplia variedad de tejidos adultos y fetales. Las isoformas de MYLK de músculo esquelético/cardíaco están codificadas por un gen separado, MYLK2 (también designado skMLCK). MYLK parece ser un objetivo para PAKs (quinasas activadas por p21). La interacción de PAK1 con MYLK resulta en una disminución en la actividad de MYLK y en la fosforilación de la cadena ligera de miosina.
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MYLK Anticuerpo (MLJ-7) Referencias:
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