Laminin α-5 Anticuerpo (4B12): sc-130542

El anticuerpo Laminin α-5 (4B12) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 λ que detecta la proteína Laminin alpha-5 de origen humano mediante IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible como anticuerpo anti-Laminin alpha-5 no conjugado. Las lamininas son glicoproteínas estructurales esenciales y abundantes que se localizan en las membranas basales, que son matrices extracelulares asociadas a las células. Estas membranas están formadas por lamininas, redes de colágeno tipo IV estabilizadoras, nidógeno y varios proteoglicanos. Se encuentran debajo de las capas epiteliales, alrededor del endotelio de los vasos sanguíneos y alrededor de las células musculares, nerviosas periféricas y de grasa. La formación de las membranas basales influye en la proliferación celular, el fenotipo, la migración, la expresión génica y la arquitectura del tejido. Cada laminina es un heterotrímero de subunidades de cadena a, b y g que se secreta y se incorpora a la matriz extracelular. Las lamininas pueden autoensamblarse, unirse a otras macromoléculas de la matriz y tienen interacciones únicas y compartidas con las células mediadas por integrinas, distroglicano y receptores de laminina. El gen humano Laminin a-5 se localiza en el cromosoma 20q13.33.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Laminin α-5 Anticuerpo (4B12) Referencias:

1. Papel de las isoformas de laminina en la estructura glomerular.  |  Hansen, K. and Abrass, CK. 1999. Pathobiology. 67: 84-91. PMID: 10023136
2. Forma y función: la familia de heterotrímeros de la laminina.  |  Colognato, H. and Yurchenco, PD. 2000. Dev Dyn. 218: 213-34. PMID: 10842354
3. Regulación transcripcional de la expresión génica de la laminina.  |  Aberdam, D., et al. 2000. Microsc Res Tech. 51: 228-37. PMID: 11054873
4. La laminina alfa 5 media la adhesión ectópica del carcinoma hepatocelular a través de integrinas y/o la molécula de adhesión celular Lutheran/basal.  |  Kikkawa, Y., et al. 2008. Exp Cell Res. 314: 2579-90. PMID: 18635166
5. Papel prescindible de la laminina-α5 derivada de oligodendrocitos en la homeostasis cerebral y la hemorragia intracerebral.  |  Kang, M., et al. 2024. J Cereb Blood Flow Metab. 44: 611-623. PMID: 38241459
6. La laminina-α5 endotelial y mural contribuye al mantenimiento de la integridad neurovascular.  |  Nirwane, A., et al. 2024. Fluids Barriers CNS. 21: 18. PMID: 38383451
7. Papel prescindible de la laminina-α5 derivada de células murales en la hemorragia intracerebral.  |  Ruan, J., et al. 2024. J Cereb Blood Flow Metab. 44: 1677-1690. PMID: 39053486
8. La familia de la laminina.  |  Tryggvason, K. 1993. Curr Opin Cell Biol. 5: 877-82. PMID: 8240830
9. Papel de la laminina en el reconocimiento y la diferenciación de las células endoteliales.  |  Schnaper, HW., et al. 1993. Kidney Int. 43: 20-5. PMID: 8433560
10. Dominios de la laminina.  |  Engvall, E. and Wewer, UM. 1996. J Cell Biochem. 61: 493-501. PMID: 8806072
11. La laminina y el mecanismo de crecimiento neuronal.  |  Luckenbill-Edds, L. 1997. Brain Res Brain Res Rev. 23: 1-27. PMID: 9063584
12. Isoformas de laminina y desarrollo epitelial.  |  Ekblom, M., et al. 1998. Ann N Y Acad Sci. 857: 194-211. PMID: 9917842