Laminin α-1 Anticuerpo (E3-2): sc-65646

Laminin α-1 Antibody (E3-2) es un anticuerpo monoclonal IgG2a de rata que detecta Laminin α-1 en muestras de ratón a través de aplicaciones como inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) e inmunohistoquímica. La laminina α-1 es un componente crucial de las membranas basales, que son matrices extracelulares especializadas que proporcionan soporte estructural e influyen en diversos procesos celulares. Estas membranas son esenciales para mantener la integridad de los tejidos y desempeñan un papel importante en la proliferación, migración y diferenciación celular. La estructura única de la laminina α-1, que consiste en un heterotrímero formado por subunidades de cadena α, β y γ, permite el autoensamblaje y la interacción con otros componentes de la matriz, facilitando la formación de membranas basales estables. Esta versatilidad estructural permite a la laminina α-1 mediar en interacciones con receptores de la superficie celular como las integrinas y el distroglicano, influyendo así en el comportamiento celular y la arquitectura tisular. El gen humano de la laminina α-1 está localizado en el cromosoma 18p11.3 y se ha descubierto que está sobreexpresado en el córtex frontal de individuos con enfermedad de Alzheimer, lo que pone de relieve su posible papel en las enfermedades neurodegenerativas. El anticuerpo anti-Laminina α-1 (E3-2) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian la dinámica de la membrana basal y las funciones celulares en diversos contextos biológicos.

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Laminin α-1 Anticuerpo (E3-2) Referencias:

1. Identificación de un potenciador ascendente en el gen de la laminina alfa 1 del ratón que define su alto nivel de expresión en las células del endodermo parietal.  |  Niimi, T., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 9332-8. PMID: 12519763
2. El módulo LG4 de la laminina alfa 3 induce la metaloproteinasa-1 de la matriz a través de la señalización de la proteína cinasa activada por mitógenos.  |  Utani, A., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 34483-90. PMID: 12826666
3. Papeles esenciales y superpuestos de las cadenas alfa de la laminina en la formación de la notocorda y los vasos sanguíneos.  |  Pollard, SM., et al. 2006. Dev Biol. 289: 64-76. PMID: 16321372
4. Múltiples receptores de superficie celular para los brazos cortos de la laminina: la integrina alfa 1 beta 1 y las proteínas dependientes de RGD median la adhesión celular solo a los dominios III en la laminina tumoral murina.  |  Goodman, SL., et al. 1991. J Cell Biol. 113: 931-41. PMID: 1827447
5. El procesamiento de las cadenas α de la laminina genera péptidos que participan en la cicatrización de heridas y en la defensa del huésped.  |  Senyürek, I., et al. 2014. J Innate Immun. 6: 467-84. PMID: 24458132
6. Mecanismo bipartito para las interacciones laminina-integrina: identificación del sitio de unión de la integrina en los dominios LG de la cadena alfa de la laminina.  |  Taniguchi, Y., et al. 2020. Matrix Biol. 87: 66-76. PMID: 31669520
7. Identificación de sitios de unión celular en el dominio globular carboxiterminal de la cadena alfa 1 de la laminina mediante cribado sistemático de péptidos sintéticos.  |  Nomizu, M., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 20583-90. PMID: 7657636
8. El péptido que contiene la cadena alfa 1 de la laminina Ile-Lys-Val-Ala-Val (IKVAV) promueve la colonización del hígado por células de cáncer de colon humano.  |  Bresalier, RS., et al. 1995. Cancer Res. 55: 2476-80. PMID: 7758002
9. Análisis estructural y funcional del dominio globular IVa de la cadena alfa 1 de la laminina y su impacto en un sitio RGD adyacente.  |  Schulze, B., et al. 1996. Biochem J. 314 (Pt 3): 847-51. PMID: 8615779
10. Expresión diferencial de cinco cadenas de laminina alfa (1-5) en el riñón de ratón en desarrollo y adulto.  |  Sorokin, LM., et al. 1997. Dev Dyn. 210: 446-62. PMID: 9415429

El anticuerpo Laminin α-1 preferido es el Anticuerpo Laminin α-1 (G-12): sc-74418.