L6 Whole Cell Lysate: sc-364196

L6 Whole Cell Lysate se deriva de la línea celular L6, que se origina a partir de tejido muscular esquelético de rata. Esta línea celular en particular es muy valorada en la investigación debido a su capacidad para diferenciarse en miotubos, lo que la convierte en un potente modelo para estudiar la biología de las células musculares, específicamente el desarrollo y la regeneración muscular. El lisado en sí consiste en una rica variedad de componentes celulares como proteínas, ácidos nucleicos, enzimas y otros productos metabólicos extraídos de células L6 alteradas. En el ámbito de la investigación, el lisado de células enteras L6 ha sido fundamental para estudiar las vías bioquímicas y los mecanismos reguladores implicados en la síntesis de proteínas musculares, la respuesta de las células musculares a los factores de crecimiento y los efectos de diversas condiciones fisioquímicas en las células musculares. Se utiliza frecuentemente como estándar o control en ensayos bioquímicos y estudios proteicos para garantizar la exactitud de los resultados experimentales relacionados con la fisiología muscular. Además, este lisado facilita la exploración de las vías de señalización intracelular y los efectos de los agentes sobre estas vías. A través de estas aplicaciones, el lisado de células enteras L6 contribuye significativamente a nuestra comprensión de la biología muscular y de los complejos procesos que gobiernan el crecimiento y la diferenciación muscular.

L6 Whole Cell Lysate Referencias:

1. La dexametasona inhibe la señalización del factor de crecimiento similar a la insulina y potencia la apoptosis de mioblastos.  |  Singleton, JR., et al. 2000. Endocrinology. 141: 2945-50. PMID: 10919283
2. La activación de la caspasa-3 es un paso inicial que desencadena la proteólisis muscular acelerada en condiciones catabólicas.  |  Du, J., et al. 2004. J Clin Invest. 113: 115-23. PMID: 14702115
3. La síntesis intracelular de ceramida y la activación de la proteína quinasa Czeta desempeñan un papel esencial en la resistencia a la insulina inducida por palmitato en células musculares esqueléticas L6 de rata.  |  Powell, DJ., et al. 2004. Biochem J. 382: 619-29. PMID: 15193147
4. Identificación de la diana molecular del activador de la proteína cinasa activada por AMP mediante purificación por afinidad y espectrometría de masas.  |  Kosaka, T., et al. 2005. Anal Chem. 77: 2050-5. PMID: 15801737
5. Transactivación de los receptores EphA4 y FGF mediada por interacciones directas entre sus dominios citoplasmáticos.  |  Yokote, H., et al. 2005. Proc Natl Acad Sci U S A. 102: 18866-71. PMID: 16365308
6. Participación de la proteína fosfatasa activada por ceramida en la resistencia a la insulina a través de Akt, la proteína 40 rica en serina/arginina y el empalme del ácido ribonucleico en células musculares esqueléticas L6.  |  Ghosh, N., et al. 2007. Endocrinology. 148: 1359-66. PMID: 17158207
7. Los efectos beneficiosos del beta-sitosterol sobre el metabolismo de la glucosa y los lípidos en células de miotubos L6 están mediados por la proteína cinasa activada por AMP.  |  Hwang, SL., et al. 2008. Biochem Biophys Res Commun. 377: 1253-8. PMID: 18992226
8. GAPDH se une recíprocamente a GLUT4 y a la hexoquinasa-II y regula la actividad de transporte de glucosa.  |  Zaid, H., et al. 2009. Biochem J. 419: 475-84. PMID: 19140804
9. Protección del aceite de oliva virgen extra contra el estrés oxidativo in vitro e in vivo. Estudios químicos y biológicos sobre los beneficios para la salud de uno de los principales componentes de la dieta mediterránea.  |  Rossi, M., et al. 2017. PLoS One. 12: e0189341. PMID: 29283995
10. Biosíntesis de estrógenos en células musculares esqueléticas cultivadas (L6) inducida por aminoácidos.  |  Iresjö, BM., et al. 2019. Genes Nutr. 14: 29. PMID: 31741685
11. Regulación de la transcripción del gen de la hexoquinasa II y de la fosforilación de la glucosa por las catecolaminas, el AMP cíclico y la insulina.  |  Osawa, H., et al. 1995. Diabetes. 44: 1426-32. PMID: 7589850
12. Unión específica de la proteína cinasa Akt-1 al fosfatidilinositol 3,4,5-trifosfato sin activación posterior.  |  James, SR., et al. 1996. Biochem J. 315 (Pt 3): 709-13. PMID: 8645147
13. La activación constitutiva de la proteína quinasa B alfa por orientación de membrana promueve el transporte de glucosa y aminoácidos del sistema A, la síntesis de proteínas y la inactivación de la glucógeno sintasa quinasa 3 en células musculares L6.  |  Hajduch, E., et al. 1998. Diabetes. 47: 1006-13. PMID: 9648821