Integrin α3/ITGA3/CD49c Anticuerpo (E-8): sc-393298

Los integrinas son heterodímeros compuestos por subunidades transmembrana no covalentemente asociadas α y β. Los 16 subunidades α y 8 subunidades β heterodimerizan para producir más de 20 receptores diferentes. La mayoría de los receptores de integrina se unen a ligandos que son componentes de la matriz extracelular, incluyendo fibronectina, colágeno y vitronectina. Ciertas integrinas también pueden unirse a ligandos solubles como el fibrinógeno, o a contrarreceptores en células adyacentes como las moléculas de adhesión intracelular (ICAMs), lo que lleva a la agregación de células. Los ligandos sirven para entrecruzar o agrupar las integrinas al unirse a receptores de integrina adyacentes; tanto el agrupamiento de receptores como la ocupación de ligandos son necesarios para la activación de respuestas mediadas por integrinas. Además de mediar la adhesión celular y la organización del citoesqueleto, las integrinas funcionan como receptores de señalización. Las señales transducidas por las integrinas desempeñan un papel en muchos procesos biológicos, incluyendo el crecimiento celular, la diferenciación, la migración y la apoptosis. La cadena α3 de la integrina, también conocida como antígeno muy tardío (activación) 3 (VLA-3), antígeno muy común 2 (VCA-2), receptor de matriz extracelular 1 (ECMR1) y galactoproteína b3 (GAPB3), sufre una escisión post-traduccional en el dominio extracelular para producir cadenas ligeras y pesadas unidas por enlaces disulfuro que se unen con β1 para formar una integrina que interactúa con muchas proteínas de la matriz extracelular.

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Integrin α3/ITGA3/CD49c Anticuerpo (E-8) Referencias:

1. Expresión de integrina alfa3 como factor pronóstico en cáncer de colon: asociación con MRP-1/CD9 y KAI1/CD82.  |  Hashida, H., et al. 2002. Int J Cancer. 97: 518-25. PMID: 11802216
2. Localización de la proteína integrina alfa3 dependiente de ARN regulada por la proteína Muscleblind-like MLP1.  |  Adereth, Y., et al. 2005. Nat Cell Biol. 7: 1240-7. PMID: 16273094
3. La subunidad alfa3 de la integrina participa en la adhesión y fusión de mioblastos in vitro.  |  Brzóska, E., et al. 2006. Differentiation. 74: 105-18. PMID: 16533309
4. Valor diagnóstico de los niveles de expresión génica de las integrinas alfa3, beta4 y beta5 para el resultado clínico del carcinoma de células escamosas de lengua.  |  Kurokawa, A., et al. 2008. Cancer. 112: 1272-81. PMID: 18224668
5. Identificación de la integrina alfa3 como nuevo sustrato del complejo ubiquitina ligasa E3 de 55 kilodalton del adenovirus E4orf6/E1B.  |  Dallaire, F., et al. 2009. J Virol. 83: 5329-38. PMID: 19297475
6. CD151 promueve la proliferación y migración de las células PC3 a través de la formación del complejo CD151-integrina α3/α6.  |  Yang, W., et al. 2012. J Huazhong Univ Sci Technolog Med Sci. 32: 383-388. PMID: 22684562
7. La efrina-As, los receptores Eph y la integrina α3 interactúan y se colocalizan en las protuberancias de la membrana de las células de glioblastoma U251MG.  |  Makarov, A., et al. 2013. Cell Biol Int. 37: 1080-8. PMID: 23686814
8. La alta expresión de integrina α3 predice un mal pronóstico y favorece la metástasis tumoral y la angiogénesis mediante la activación de la vía de señalización c-Src/proteína cinasa regulada por señales extracelulares/quinasa de adhesión focal en el cáncer de cuello uterino.  |  Du, Q., et al. 2020. Front Oncol. 10: 36. PMID: 32117712
9. Regulación de las proteínas de la familia de adhesión al sustrato celular VLA: influencia de las condiciones de crecimiento celular en la expresión de VLA-1, VLA-2 y VLA-3.  |  Fingerman, E. and Hemler, ME. 1988. Exp Cell Res. 177: 132-42. PMID: 3292271
10. Aislamiento y caracterización de la laminina-10/11 secretada por células de carcinoma pulmonar humano. La laminina-10/11 media la adhesión celular a través de la integrina alfa3 beta1.  |  Kikkawa, Y., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15854-9. PMID: 9624186

El anticuerpo Integrin α3/ITGA3/CD49c preferido es el Anticuerpo Integrin α3/ITGA3/CD49c (A-3): sc-374242.