La inmunoglobulina M (IgM) es la molécula de anticuerpo circulante más grande en humanos. Es la primera inmunoglobulina expresada por las células B maduras, y normalmente aparece temprano en el curso de una infección y no vuelve a aparecer después de una exposición adicional. Las inmunoglobulinas consisten en dos cadenas pesadas (cadenas µ) y dos cadenas ligeras (cadenas κ- o λ-), que juntas comprenden los fragmentos Fab (unión a antígeno) y Fc (constante). La IgM normalmente existe como un pentámero, pero ocasionalmente como un hexámero. La IgM se encuentra principalmente en suero, sin embargo, también es importante como inmunoglobulina secretora. Los fragmentos Fab monovalentes tienen dos sitios de unión a antígeno, por lo que pueden usarse para cubrir estéricamente la superficie de inmunoglobulinas para la doble marcación de anticuerpos primarios del mismo hospedador, o para bloquear inmunoglobulinas endógenas en superficies celulares o en secciones de tejido. Después de unirse al anticuerpo primario, la mayoría de los anticuerpos secundarios seguirán teniendo un sitio de unión abierto, que puede capturar el segundo anticuerpo primario del mismo hospedador. En consecuencia, ocurrirá una superposición en la marcación de los dos antígenos.
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