Histone H1⁰ Anticuerpo (F-10): sc-377468

El Anticuerpo Histona H10 (F-10) es un anticuerpo monoclonal IgG1 κ de ratón que detecta la proteína Histona H10 de origen ratón, rata y humano por WB, IP, IF, IHC(P) y ELISA. La histona H1(0) (familia de histonas H1, miembro 0) es un miembro rico en lisina de la familia H1 de histonas enlazadoras. La familia de proteínas H1 interactúa con el ADN enlazador entre nucleosomas y media en la compactación en cromatina de orden superior. La histona H1(0) es una variante única considerada una histona linker de sustitución que se expresa e incorpora a la cromatina en ausencia de replicación del ADN. En cambio, la mayoría de las histonas H1 somáticas son variantes dependientes de la replicación que se encuentran en las células proliferantes. La histona H1(0) se expresa en células que se encuentran en las fases terminales de la diferenciación o que tienen bajas tasas de división celular. A diferencia de otras histonas enlazadoras específicas de diferenciación que muestran una expresión específica de tejido y especie, la histona H1(0) se expresa ampliamente en muchos tejidos de la mayoría de los vertebrados. La histona H1(0) se deriva de un gen sin intrón, el H1F0 en humanos, que se ha mapeado en el cromosoma 22q13.1. Las histonas están sujetas a modificaciones postraduccionales por enzimas, principalmente en sus colas N-terminales, pero también en sus dominios globulares. Estas modificaciones incluyen metilación, citrulinación, acetilación, fosforilación, sumoilación, ubiquitinación y ADP-ribosilación.

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Histone H1⁰ Anticuerpo (F-10) Referencias:

1. Huella de láser ultravioleta de complejos de ADN de unión de cuatro vías de histona H1(0).  |  Angelov, D., et al. 1999. Biochemistry. 38: 11333-9. PMID: 10471283
2. Accesibilidad de la histona H1(0) y sus dominios estructurales a la unión de anticuerpos en la cromatina extendida y plegada.  |  Banchev, TB., et al. 1990. Mol Cell Biochem. 95: 167-75. PMID: 1694955
3. Estudios calorimétricos de las interacciones de la histona H1(0) y sus dominios carboxilo (H1(0)-C) y globular (H1(0)-G) con ADN de timo de ternero.  |  Machha, VR., et al. 2013. Biophys Chem. 184: 22-8. PMID: 24036047
4. Dependencia de la temperatura y el estrés osmótico de la termodinámica para la unión del enlazador de histonas H10, su dominio carboxilo (H10-C) o dominio globular (H10-G) al ADN-B.  |  Machha, VR., et al. 2017. Biochem Biophys Rep. 12: 158-165. PMID: 29090277
5. Efecto de la fosforilación en el comportamiento estructural de péptidos derivados del dominio C-terminal intrínsecamente desordenado de la histona H1.0.  |  Chaves-Arquero, B., et al. 2020. Chemistry. 26: 5970-5981. PMID: 32073728
6. Inhibición selectiva de la autorrenovación de las células cancerosas a través de un eje Quisinostat-histona H1.0.  |  Morales Torres, C., et al. 2020. Nat Commun. 11: 1792. PMID: 32286289
7. Estructura, dinámica y estabilidad del dominio globular de la histona H1.0 humana y el papel de las cargas positivas.  |  Martinsen, JH., et al. 2022. Protein Sci. 31: 918-932. PMID: 35066947
8. Efectos del ácido butírico en la regulación del ciclo celular y la inducción de la histona H1(0) en células de ratón y cultivo de tejidos. Inducibilidad de H1 (0) en la fase tardía S-G2 del ciclo celular.  |  Chabanas, A., et al. 1985. J Mol Biol. 183: 141-51. PMID: 4009723
9. Relación entre la acetilación de la histona central y la actividad del gen de la histona H1(0).  |  Girardot, V., et al. 1994. Eur J Biochem. 224: 885-92. PMID: 7925412
10. Regulación no coordinada de la síntesis de la histona H1(0) y del nivel de ARNm de H1(0).  |  Rousseau, D. 1996. Biochem Mol Biol Int. 38: 1023-32. PMID: 9132149

El anticuerpo Histone H1⁰ preferido es el Anticuerpo Histone H1⁰ (34): sc-56695.