Los vectores de plásmidos para la expresión de regiones codificantes de genes eucariotas en hospedadores bacterianos, insectos y mamíferos son de uso común; dichos vectores de expresión se utilizan con frecuencia para codificar proteínas de fusión híbridas que consisten en una proteína objetivo eucariota y una región especializada diseñada para ayudar en la purificación y visualización de la proteína objetivo. Un sistema que ha demostrado ser muy exitoso se basa en la inserción de una secuencia de seis histidinas (His6) en el N-terminus de la proteína codificada, lo que permite un acoplamiento eficiente a resinas quelantes de Ni2+ y purificación mediante cromatografía de afinidad de un solo paso. Esta secuencia de polihistidina puede luego ser eliminada mediante la clivaje específico en sitios reconocidos por enzimas como la trombina o la enterocinasa, lo que permite la separación de la proteína objetivo de la etiqueta de polihistidina. La visualización de dichas proteínas de fusión se puede lograr utilizando anticuerpos generados contra secuencias de péptidos específicos aguas abajo del sitio de clonación múltiple.
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