Hemoglobin α Anticuerpo (B-10): sc-514851

El anticuerpo contra la hemoglobina α (B-10) es un anticuerpo IgM monoclonal de ratón que detecta la hemoglobina α en muestras humanas a través de varias aplicaciones, incluyendo western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). La hemoglobina α desempeña un papel crucial en el transporte de oxígeno dentro del torrente sanguíneo, ya que forma un componente vital del tetrámero de hemoglobina junto con la hemoglobina β. La hemoglobina α se localiza principalmente en los glóbulos rojos, donde se une al oxígeno en los pulmones y lo libera en los tejidos, un proceso esencial para la respiración celular y la producción de energía. La estructura de la hemoglobina α, que consiste en una única cadena polipeptídica que se pliega en forma globular, permite una interacción precisa con los grupos hemo, lo que posibilita una unión eficaz al oxígeno. Además, las modificaciones postraduccionales, como la fosforilación y la glucosilación, pueden influir en la estabilidad y la función de la hemoglobina α, afectando a la eficacia del transporte de oxígeno. El anticuerpo Anti-Hemoglobina α (B-10) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian las hemoglobinopatías y los trastornos relacionados, proporcionando información sobre los mecanismos moleculares que subyacen al transporte de oxígeno y su regulación en la fisiología humana.

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Hemoglobin α Anticuerpo (B-10) Referencias:

1. Las neuronas expresan cadenas alfa y beta de hemoglobina en cerebros de rata y humanos.  |  Richter, F., et al. 2009. J Comp Neurol. 515: 538-47. PMID: 19479992
2. AGH es un nuevo fragmento de cadena alfa de hemoglobina con actividad antinociceptiva.  |  Ribeiro, NM., et al. 2013. Peptides. 48: 10-20. PMID: 23911313
3. El acoplamiento hemoglobina α/eNOS en las uniones mioendoteliales es necesario para la eliminación del óxido nítrico durante la vasoconstricción.  |  Straub, AC., et al. 2014. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 34: 2594-600. PMID: 25278292
4. Actuar sobre la hemoglobina α del endotelio pulmonar mejora la señalización del óxido nítrico y revierte la disfunción endotelial de la arteria pulmonar.  |  Alvarez, RA., et al. 2017. Am J Respir Cell Mol Biol. 57: 733-744. PMID: 28800253
5. Regulación de la expresión de hemoglobina alfa endotelial por factores similares a Kruppel.  |  Sangwung, P., et al. 2017. Vasc Med. 22: 363-369. PMID: 28825355
6. El complejo hemoglobina-α-sinucleína mostró alteraciones dependientes de la edad en el cuerpo estriado humano y en los glóbulos rojos periféricos.  |  Yang, W., et al. 2020. Neurosci Lett. 736: 135274. PMID: 32712351
7. Estabilidad de la conjugación maleimida-PEG y monosulfona-PEG con una nueva cisteína de ingeniería en la subunidad alfa de la hemoglobina humana.  |  Cooper, CE., et al. 2021. Front Chem. 9: 707797. PMID: 34381760
8. Un nuevo péptido intracelular derivado de la cadena alfa de la hemoglobina induce la captación de glucosa y reduce la glucemia.  |  Silva, RNO., et al. 2021. Pharmaceutics. 13: PMID: 34959456
9. Los péptidos derivados de la hemoglobina α VD-hemopresina (α) y RVD-hemopresina (α) participan en la inhibición por electroacupuntura del dolor crónico.  |  Yuan, X., et al. 2024. Front Pharmacol. 15: 1439448. PMID: 39411061
10. Duplicación de los genes estructurales de las cadenas alfa y beta de la hemoglobina en el hombre.  |  Rucknagel, DL. and Winter, WP. 1974. Ann N Y Acad Sci. 241: 80-92. PMID: 4611311

El anticuerpo Hemoglobin α preferido es el Anticuerpo Hemoglobin α (D-4): sc-514378.