group VI iPLA₂ Anticuerpo (A-10): sc-137189

Las fosfolipasas catalizan la liberación de ácidos grasos de los fosfolípidos. Un miembro de la familia de fosfolipasas, iPLA2, se detecta como una proteína unida a la membrana con múltiples isoformas más pequeñas, que resultan de un empalme alternativo. Dos isoformas, Ankyrin-iPLA2-1 y -2, carecen del dominio catalítico y se cree que están involucradas en la regulación negativa de la actividad de iPLA2. La isoforma SH-iPLA2 está localizada en el citoplasma. El gen humano que codifica iPLA2 se localiza en el cromosoma 22q13.1. Otra fosfolipasa, sPLA2, pertenece a una familia de fosfolipasas A2 secretoras, que representan una familia en expansión de enzimas relacionadas. sPLA2 tiene formas tanto unidas a la membrana como secretadas que son codificadas por un solo gen. sPLA2 está involucrada en la regulación del metabolismo de fosfolípidos en biomembranas y en la biosíntesis de eicosanoides.

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group VI iPLA₂ Anticuerpo (A-10) Referencias:

1. Los islotes pancreáticos humanos expresan especies de ARNm que codifican dos isoformas catalíticamente activas distintas de la fosfolipasa A2 del grupo VI (iPLA2) que surgen de un mecanismo de omisión de exón de empalme alternativo del transcrito del gen iPLA2 en el cromosoma 22q13.1.  |  Ma, Z., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 9607-16. PMID: 10092647
2. La apoptosis de las células secretoras de insulina inducida por el estrés del retículo endoplásmico se amplifica por la sobreexpresión de la fosfolipasa A2 independiente del calcio del grupo VIA (iPLA2 beta) y se suprime por la inhibición de iPLA2 beta.  |  Ramanadham, S., et al. 2004. Biochemistry. 43: 918-30. PMID: 14744135
3. La hiperoxidación de la peroxiredoxina 6 (Prdx6) dependiente del H2O2 interviene en la toxicidad celular a través de la regulación al alza de la actividad de la iPLA2.  |  Kim, SY., et al. 2008. J Biol Chem. 283: 33563-8. PMID: 18826942
4. El papel de iPLA2, TRPM8 y TRPA1 en la hipersensibilidad al frío inducida químicamente.  |  Gentry, C., et al. 2010. Mol Pain. 6: 4. PMID: 20092626
5. PRDX6 promueve la progresión del tumor de pulmón a través de sus actividades GPx e iPLA2.  |  Yun, HM., et al. 2014. Free Radic Biol Med. 69: 367-76. PMID: 24512906
6. La pérdida de presenilina 2 se asocia a un aumento de la actividad de iPLA2 y al desarrollo de tumores pulmonares.  |  Yun, HM., et al. 2014. Oncogene. 33: 5193-200. PMID: 24858037
7. Expresión del ARNm de la iPLA2 por los neutrófilos humanos en la diabetes de tipo 2 y la periodontitis crónica.  |  Ayilavarapu, S., et al. 2014. J Int Acad Periodontol. 16: 121-6. PMID: 25654966
8. Las mitocondrias de un modelo de ratón de la distrofia neuroaxonal infantil humana (INAD) con defectos genéticos en la iPLA2 VIA presentan una regulación perturbada del Ca(2+) con reducción de la capacidad de Ca(2+).  |  Strokin, M. and Reiser, G. 2016. Neurochem Int. 99: 187-193. PMID: 27395788
9. Una investigación sobre la fosfolipasa A2 independiente del calcio (iPLA2) y la fosfolipasa A2 citosólica (cPLA2) en la esquizofrenia.  |  Xu, C., et al. 2019. Psychiatry Res. 273: 782-787. PMID: 31207866
10. La iPLA2-VIA/PLA2G6 asociada a la enfermedad de Parkinson regula las funciones neuronales y la estabilidad de la α-sinucleína a través de la remodelación de la membrana.  |  Mori, A., et al. 2019. Proc Natl Acad Sci U S A. 116: 20689-20699. PMID: 31548400

El anticuerpo group VI iPLA₂ preferido es el Anticuerpo group VI iPLA₂ (D-4): sc-376563.