Glycophorin C Anticuerpo (E5): sc-59185

El anticuerpo contra la Glicophorina C (E5) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la proteína Glicophorina C de origen humano mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) y citometría de flujo (FCM). El anticuerpo antiglicoforina C (E5) está disponible tanto en forma no conjugada como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, peroxidasa de rábano picante (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La Glicoforina C es una sialoglicoproteína crucial localizada en la membrana de los eritrocitos humanos, donde la Glicoforina C desempeña un papel importante en la definición de los fenotipos de los grupos sanguíneos a través de determinantes antigénicos. Concretamente, la Glicoforina C interactúa con otras glicoforinas, como la Glicoforina A y B, que están presentes en la superficie eritrocitaria y contribuyen a los sistemas de grupos sanguíneos MN, Ss y Gerbich. La presencia de estas glicoforinas es esencial para la correcta tipificación sanguínea y la compatibilidad transfusional, ya que las variaciones en su expresión pueden dar lugar a diferentes fenotipos de grupo sanguíneo. El gen de la Glicoforina C, localizado en el cromosoma 2q14.3, produce dos isoformas proteínicas: la isoforma de longitud completa consta de 128 aminoácidos, mientras que la isoforma más corta, la Glicoforina D, se asocia con el subtipo Yus del fenotipo Gerbich. El anticuerpo contra la Glicoforina C (E5) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian la biología de los eritrocitos, la genética de los grupos sanguíneos y las aplicaciones clínicas relacionadas.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Glycophorin C Anticuerpo (E5) Referencias:

1. Regulación del puente membrana-esqueleto glicophorina C-proteína 4.1 y evaluación de su contribución a la estabilidad de la membrana eritrocitaria.  |  Chang, SH. and Low, PS. 2001. J Biol Chem. 276: 22223-30. PMID: 11294862
2. Detección in vivo de la heteroasociación de la glicophorina A y sus mutantes dentro de la membrana.  |  Gerber, D. and Shai, Y. 2001. J Biol Chem. 276: 31229-32. PMID: 11402026
3. La glicoforina C es el receptor del ligando de unión a eritrocitos PfEBP-2 (baebl) de Plasmodium falciparum.  |  Lobo, CA., et al. 2003. Blood. 101: 4628-31. PMID: 12576308
4. Distintas regiones de la glicoforina A humana potencian la función de transporte y el tráfico de superficie del intercambiador de aniones (banda 3; AE1) de eritrocitos humanos.  |  Young, MT. and Tanner, MJ. 2003. J Biol Chem. 278: 32954-61. PMID: 12813056
5. La oligomerización, la biogénesis y la señalización son promovidas por un motivo de dimerización similar a la glicoforina A en el dominio transmembrana 1 de un receptor acoplado a proteína G de levadura.  |  Overton, MC., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 49369-77. PMID: 14506226
6. Estructura alterada y propiedades de transporte de aniones de la banda 3 (AE1, SLC4A1) en eritrocitos humanos que carecen de glicophorina A.  |  Bruce, LJ., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 2414-20. PMID: 14604989
7. SCL ensambla un complejo multifactorial que determina la expresión de glicoforina A.  |  Lahlil, R., et al. 2004. Mol Cell Biol. 24: 1439-52. PMID: 14749362
8. Adaptación estructural del homodímero transmembrana de la glicoforina A a las modificaciones de D-aminoácidos.  |  Gerber, D., et al. 2004. J Mol Biol. 339: 243-50. PMID: 15123435
9. Interacciones complejas en la interfaz hélice-hélice estabilizan el dímero transmembrana de la glicophorina A.  |  Doura, AK. and Fleming, KG. 2004. J Mol Biol. 343: 1487-97. PMID: 15491626
10. Influencia del emparejamiento hidrofóbico en la asociación de fragmentos transmembrana modelo que contienen un motivo de dimerización de glicophorina A minimizado.  |  Orzáez, M., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 1633-8. PMID: 15757653

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-Glycophorin C Antibody (E5) tienen 1 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-Glycophorin C Antibody (E5) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

Glycophorin C Anticuerpo (E5) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2a kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: Glycophorin C

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, FCM

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 1 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por Glycophorin C Anticuerpo (E5):

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