GGL Anticuerpo (153-81D4): sc-59548

El anticuerpo GGL (153-81D4) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgM (también designado como anticuerpo GGL) que detecta la proteína GGL mediante WB, IF e IHC(P). El anticuerpo GGL (153-81D4) está disponible como anticuerpo anti-GGL no conjugado. La expresión y la actividad de transamidación de la transglutaminasa tisular pueden estar involucradas en las modificaciones morfológicas que conducen a la atrofia mucosa que ocurre en la enfermedad celíaca (CD), un trastorno inflamatorio autoinmune del intestino delgado. El enlace N epsilon-(gamma-glutamil) lisina (GGL) ocurre entre componentes de la matriz extracelular (ECM) y es formado por la actividad de la transglutaminasa. El enlace es altamente resistente a la proteólisis y puede desempeñar un papel en la apoptosis, la diferenciación celular y la estabilización de la matriz. GGL se localiza en el núcleo y se libera de las células sanguíneas durante la coagulación. GGL es importante en la acumulación de la ECM y la fibrosis tisular al aumentar la deposición e inhibir la descomposición. Niveles anormales de GGL están asociados con la nefropatía diabética humana (DN), una enfermedad caracterizada por una expansión y esclerosis tempranas y progresivas del mesangio glomerular que conducen a la glomerulosclerosis asociada con fibrosis paralela del intersticio renal.

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GGL Anticuerpo (153-81D4) Referencias:

1. Los aumentos en los enlaces cruzados renales épsilon-(gamma-glutamil)-lisina son el resultado de cambios compartimentales específicos en la transglutaminasa tisular en la nefropatía diabética experimental temprana: implicaciones patológicas.  |  Skill, NJ., et al. 2001. Lab Invest. 81: 705-16. PMID: 11351042
2. Ensayo inmonosorbente competitivo ligado a enzimas para N épsilon gamma-glutamil lisina.  |  Sárvári, M., et al. 2002. Anal Biochem. 311: 187-90. PMID: 12470680
3. Enlaces cruzados de N epsilon(gamma-glutamil)lisina en el coágulo sanguíneo del cangrejo herradura, Limulus polyphemus.  |  Wilson, J., et al. 1992. Biochem Biophys Res Commun. 188: 655-61. PMID: 1445311
4. La elevación de la epsilon-(gamma-glutamil)lisina en la nefropatía diabética humana es el resultado de una mayor expresión y liberación celular de transglutaminasa tisular.  |  El Nahas, AM., et al. 2004. Nephron Clin Pract. 97: c108-17. PMID: 15292688
5. Localización de la transglutaminasa tisular y la N (épsilon)-(gamma) -glutamil lisina en la cucosa duodenal durante el desarrollo de la atrofia de la mucosa en la enfermedad celíaca.  |  Sakly, W., et al. 2005. Virchows Arch. 446: 613-8. PMID: 15891906
6. La expresión de transglutaminasa 2 en leucocitos limita el tamaño de las lesiones ateroscleróticas.  |  Boisvert, WA., et al. 2006. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 26: 563-9. PMID: 16410462
7. El aumento de la reticulación extracelular por la transglutaminasa tisular y la reducción de la expresión de MMP-9 contribuyen de forma diferencial a la glomeruloesclerosis segmentaria focal en ratas.  |  Liu, S., et al. 2006. Mol Cell Biochem. 284: 9-17. PMID: 16477388
8. Caracterización de un andamiaje de colágeno de tipo II reticulado con transglutaminasa microbiana.  |  O Halloran, DM., et al. 2006. Tissue Eng. 12: 1467-74. PMID: 16846344
9. Ensayos para la medición del entrecruzamiento de proteínas mediado por la transglutaminasa tisular (tipo II) a través de enlaces épsilon-(gamma-glutamil) lisina y N',N'-bis (gamma-glutamil) poliamina utilizando caseína marcada con biotina.  |  Lilley, GR., et al. 1997. J Biochem Biophys Methods. 34: 31-43. PMID: 9089382