emerin Anticuerpo (H-12): sc-25284

El anticuerpo antiemerina (H-12) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG2b de cadena ligera kappa que detecta la proteína emerina de origen humano mediante Western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP), inmunofluorescencia (IF), inmunohistoquímica y ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA). El anticuerpo antiemerina (H-12) está disponible tanto en forma no conjugada como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, peroxidasa de rábano picante (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato de fluoresceína (FITC) y múltiples conjugados Alexa Fluor®. La emerina desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la integridad estructural de la envoltura nuclear, como componente clave de la lámina nuclear, que proporciona soporte mecánico al núcleo y regula importantes procesos celulares como la expresión génica y la replicación del ADN. La localización de la emerina en la membrana nuclear es vital para una función nuclear adecuada, y las alteraciones en la expresión de la emerina pueden tener graves consecuencias, como el desarrollo de la distrofia muscular de Emery-Dreyfuss (EDMD), un trastorno genético caracterizado por debilidad muscular, contracturas articulares y problemas cardíacos. La asociación de la emerina con los desmosomas y las fascias adherentes en el tejido cardiaco es especialmente significativa, ya que puede contribuir a los defectos de conducción observados en los pacientes con EDMD. El uso del anticuerpo monoclonal de emerina (H-12) en la investigación puede proporcionar valiosos conocimientos sobre el papel de la emerina en la arquitectura celular y sus implicaciones en las distrofias musculares.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

emerin Anticuerpo (H-12) Referencias:

1. Proteína de la membrana nuclear emerina: papeles en la regulación génica, la dinámica de la actina y la enfermedad humana.  |  Wilson, KL., et al. 2005. Novartis Found Symp. 264: 51-58; discussion 58-62, 227-30. PMID: 15773747
2. La emerina y la lámina nuclear en las enfermedades musculares y cardíacas.  |  Holaska, JM. 2008. Circ Res. 103: 16-23. PMID: 18596264
3. La emerina, proteína del dominio LEM de la envoltura nuclear.  |  Berk, JM., et al. 2013. Nucleus. 4: 298-314. PMID: 23873439
4. Emerin reprime la señalización de STAT3 a través del control espacial basado en la membrana nuclear.  |  Lee, B., et al. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34206382
5. El papel de la emerina en la progresión del cáncer y la metástasis.  |  Liddane, AG. and Holaska, JM. 2021. Int J Mol Sci. 22: PMID: 34681951
6. El autoensamblaje de la emerina y el acoplamiento nucleoesquelético regulan la mecánica de la envoltura nuclear contra el estrés.  |  Fernandez, A., et al. 2022. J Cell Sci. 135: PMID: 35178558
7. La mala localización de la emerina durante la resolución del puente de cromatina puede impulsar la invasividad de las células de cáncer de próstata en un microambiente rico en colágeno.  |  Popęda, M., et al. 2024. Exp Mol Med. 56: 2016-2032. PMID: 39218980
8. Identificación de un nuevo gen ligado al cromosoma X responsable de la distrofia muscular de Emery-Dreifuss.  |  Bione, S., et al. 1994. Nat Genet. 8: 323-7. PMID: 7894480
9. Identificación de nuevas mutaciones en el gen de la distrofia muscular de Emery-Dreifuss y pruebas de la heterogeneidad genética de la enfermedad.  |  Bione, S., et al. 1995. Hum Mol Genet. 4: 1859-63. PMID: 8595407
10. Localización de emerina específica del corazón: nuevos conocimientos sobre la distrofia muscular de Emery-Dreifuss.  |  Cartegni, L., et al. 1997. Hum Mol Genet. 6: 2257-64. PMID: 9361031
11. Deleciones de emerina en ambos fondos de inversión Xq28.  |  Small, K. and Warren, ST. 1998. Hum Mol Genet. 7: 135-9. PMID: 9384614
12. [Distrofia muscular de Emery-Dreifuss.]  |  Kubo, S., et al. 1997. Nihon Rinsho. 55: 3186-9. PMID: 9436433

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-emerin Antibody (H-12) tienen 28 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-emerin Antibody (H-12) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

emerin Anticuerpo (H-12) Especificaciones

Nombre alternativo del producto: /%nombre_alternativo_na%/

Nombre del clon del producto: /%nombre_clon_producto%/

Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG_2b kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: emerin

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG_2b kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 28 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por emerin Anticuerpo (H-12):

/%conjugados_disponibles_formularios_list%/