EGFR Anticuerpo (E-8): sc-374607

La familia de receptores del factor de crecimiento epidérmico (EGF) comprende varios receptores tirosina quinasas relacionados que frecuentemente se sobreexpresan en una variedad de carcinomas. Los miembros de esta familia de receptores incluyen EGFR (HER1), Neu (ErbB-2, HER2), ErbB-3 (HER3) y ErbB-4 (HER4), los cuales forman homodímeros o heterodímeros al unirse a un ligando. Los exones en el producto génico de EGFR frecuentemente se eliminan o duplican para producir mutantes de deleción (DM) o mutantes de duplicación en tándem (TDM), respectivamente, los cuales se detectan a diferentes pesos moleculares. EGFR se une a varios ligandos, incluyendo el factor de crecimiento epidérmico (EGF), el factor de crecimiento transformante α (TGFα), la anfirregulina y el factor de crecimiento epidérmico de unión a heparina (HB-EGF). La unión del ligando promueve la internalización de EGFR a través de fosas recubiertas de clatrina y su posterior degradación en respuesta a su tirosina quinasa intrínseca. EGFR está involucrado en la morfogénesis de órganos y el mantenimiento y reparación de tejidos, pero la sobreexpresión de EGFR está asociada con la progresión tumoral. Los efectos oncogénicos de EGFR incluyen la iniciación de la síntesis de ADN, el crecimiento celular aumentado, la invasión y la metástasis. La abolición de EGFR resulta en la detención del ciclo celular, la apoptosis o la dediferenciación de las células cancerosas, lo que sugiere que EGFR puede ser un objetivo terapéutico efectivo.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

EGFR Anticuerpo (E-8) Referencias:

1. [EGFR y gefitinib (Iressa)].  |  Noro, R. and Gemma, A. 2008. Gan To Kagaku Ryoho. 35: 1076-9. PMID: 18633244
2. [Estado de los componentes en la transducción de señales relacionadas con el EGFR como marcadores predictivos para la terapia con anticuerpos anti-EGFR en el tratamiento del cáncer colorrectal].  |  Shimodaira, H., et al. 2009. Gan To Kagaku Ryoho. 36: 1063-6. PMID: 19620792
3. EGFR: cuento de la cola C-terminal.  |  Gajiwala, KS. 2013. Protein Sci. 22: 995-9. PMID: 23674349
4. La endocitosis del EGFR requiere su actividad quinasa y su motivo de dimerización transmembrana N-terminal.  |  Heukers, R., et al. 2013. J Cell Sci. 126: 4900-12. PMID: 23943881
5. Evolución de la vía EGFR en Metazoa y su diversificación en la planaria Schmidtea mediterranea.  |  Barberán, S., et al. 2016. Sci Rep. 6: 28071. PMID: 27325311
6. El EGFR activado por quinasa es necesario para la supervivencia de las células cancerosas que expresan EGFR de tipo salvaje tratadas con inhibidores de la tirosina quinasa.  |  Thomas, R., et al. 2019. Int J Mol Sci. 20: PMID: 31121829
7. Hibridación in situ (ISH) combinada con inmunocitoquímica (ICC) Co-detección de EGFR fosforilado en células de cultivo A431.  |  Hagen, J., et al. 2023. Methods Mol Biol. 2593: 213-220. PMID: 36513933
8. Simulaciones QM/MM de la adición Afatinib-EGFR: El Papel de la Sustitución β-Dimetilaminometil.  |  Ma, S., et al. 2024. J Chem Theory Comput. 20: 5528-5538. PMID: 38877999
9. Perspectivas estructurales sobre el papel y la orientación del EGFRvIII.  |  Bagchi, A., et al. 2024. Structure. 32: 1367-1380.e6. PMID: 38908376

El anticuerpo EGFR preferido es el Anticuerpo EGFR (528): sc-120.