EDD Anticuerpo (C-3): sc-515485

El anticuerpo EDD (C-3) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la EDD en muestras de ratón, rata y humanos mediante aplicaciones como el western blotting (WB), la inmunoprecipitación (IP), la inmunofluorescencia (IF) y el ensayo inmunoenzimático (ELISA). La EDD, o E3 identificada por Differential Display, desempeña un papel crucial en la regulación celular, ya que la EDD participa en la vía ubiquitina-proteasoma, esencial para la degradación y el recambio de proteínas. Este proceso es vital para mantener la homeostasis celular, regular diversas funciones celulares y controlar el ciclo celular, evitando así el crecimiento celular incontrolado que puede conducir al cáncer. La EDD contiene un dominio HECT (homólogo al extremo carboxilo de la E6-AP), característico de las E3 ubiquitina ligasas, que permite a la EDD facilitar la transferencia de ubiquitina a las proteínas diana. Esta modificación postraduccional es importante, ya que la ubiquitina marca las proteínas para su degradación, influyendo así en numerosos procesos celulares, como la transducción de señales, la reparación del ADN y la apoptosis. El anticuerpo anti-EDD (C-3) es una herramienta inestimable para los investigadores que estudian los mecanismos de regulación de las proteínas y las implicaciones de la EDD en la biología del cáncer.

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EDD Anticuerpo (C-3) Referencias:

1. La EDD, la proteína de los discos hiperplásicos humanos, tiene un papel en la coactivación del receptor de progesterona y una posible implicación en la respuesta al daño del ADN.  |  Henderson, MJ., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26468-78. PMID: 12011095
2. EDD, el ortólogo humano del gen supresor de tumores discos hiperplásicos, está amplificado y sobreexpresado en el cáncer.  |  Clancy, JL., et al. 2003. Oncogene. 22: 5070-81. PMID: 12902990
3. La E3 ubiquitina ligasa EDD regula la fase S y los puntos de control de daño del ADN G(2)/M.  |  Munoz, MA., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 3070-7. PMID: 18073532
4. El supresor tumoral putativo EDD interactúa con el APC y lo regula al alza.  |  Ohshima, R., et al. 2007. Genes Cells. 12: 1339-45. PMID: 18076571
5. La fosfoproteína alfa4 interactúa con la ubiquitina ligasa E3 EDD y la proteína de unión a poli(A).  |  McDonald, WJ., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 1123-9. PMID: 20544796
6. La EDD-DDB1-VprBP E3 ligasa asociada a Dyrk2 inhibe la telomerasa mediante la degradación de TERT.  |  Jung, HY., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 7252-62. PMID: 23362280
7. La proteína Vpr del VIH-1 inhibe la actividad de la telomerasa a través del complejo E3 ligasa EDD-DDB1-VPRBP.  |  Wang, X., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 15474-80. PMID: 23612978
8. La ubiquitina ligasa E3 EDD inducible por progestina se une a la fosfoproteína α4 para regular la ubiquitinación y la degradación de la proteína fosfatasa PP2Ac.  |  McDonald, WJ., et al. 2014. Mol Cell Endocrinol. 382: 254-261. PMID: 24145130
9. Un enfoque genómico funcional revela el papel transcripcional de EDD en la expresión y función del regulador de la angiogénesis ACVRL1.  |  Chen, HW., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1829: 1309-19. PMID: 24189493
10. EDD, una ubiquitina-proteína ligasa de la vía N-end rule, se asocia con componentes del punto de control de ensamblaje del huso y regula la respuesta mitótica al nocodazol.  |  Scialpi, F., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 12585-94. PMID: 25833949

El anticuerpo EDD preferido es el Anticuerpo EDD (B-11): sc-515494.