CUTA Anticuerpo (H-8): sc-398827

El anticuerpo CUTA (H-8) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína CUTA de origen humano, de ratón y de rata mediante las técnicas de WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. CUTA, también conocida como ACHAP (proteína asociada a la acetilcolinesterasa), es el homólogo mamífero de 179 aminoácidos de la proteína cutA de E. coli y se expresa de manera ubicua, especialmente en el tejido cerebral. Existen múltiples isoformas de corte alternativo de CUTA, que funciona como un homotrímero y se cree que actúa como un componente de un complejo unido a la acetilcolinesterasa (AChE), lo que sugiere su participación en la regulación de la AChE. El gen que codifica CUTA se encuentra en el cromosoma humano 6, que contiene 170 millones de pares de bases y comprende casi el 6% del genoma humano. La eliminación de una porción del brazo q del cromosoma 6 se asocia con el cáncer intestinal de inicio temprano, lo que sugiere la presencia de un locus de susceptibilidad al cáncer. Además, la porfiria cutánea tarda, la enfermedad de Parkinson, el síndrome de Stickler y la susceptibilidad al trastorno bipolar están asociados con genes que se encuentran en el cromosoma 6.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

CUTA Anticuerpo (H-8) Referencias:

1. Proteína hidrofóbica que copurifica con la acetilcolinesterasa cerebral humana: secuencia de aminoácidos, organización genómica y localización cromosómica.  |  Navaratnam, DS., et al. 2000. J Neurochem. 74: 2146-53. PMID: 10800960
2. Dos proteínas distintas se asocian con la acetilcolinesterasa tetramérica en la superficie celular.  |  Perrier, AL., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 34260-5. PMID: 10954708
3. La estructura trimérica evolutivamente conservada de las proteínas CutA1 sugiere un papel en la transducción de señales.  |  Arnesano, F., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 45999-6006. PMID: 12949080
4. Caracterización de la isoforma2 de CUTA humana presente en las células HeLa transfectadas de forma estable.  |  Yang, J., et al. 2009. Mol Biol Rep. 36: 63-9. PMID: 17924204
5. Estructura de la CutA1 putativa de Homo sapiens determinada a una resolución de 2,05 A.  |  Bagautdinov, B., et al. 2008. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 64: 351-7. PMID: 18453701
6. La sobreexpresión de la isoforma humana CUTA2 aumenta la citotoxicidad del cobre en células HeLa.  |  Yang, J., et al. 2008. Acta Biochim Pol. 55: 411-5. PMID: 18560608
7. La proteína CutA sufre una transferencia inusual a la vía secretora y afecta al plegamiento, la oligomerización y la secreción de la acetilcolinesterasa.  |  Liang, D., et al. 2009. J Biol Chem. 284: 5195-207. PMID: 19049969
8. Caracterización estructural de Cuta- y Tusavirus: Insight into Protoparvoviruses Capsid Morphology.  |  Mietzsch, M., et al. 2020. Viruses. 12: PMID: 32560452
9. La caracterización funcional y estructural de la proteína CutA, similar a la PII, no apoya su implicación en la tolerancia a metales pesados e insinúa un papel de transporte/señalización de moléculas pequeñas.  |  Selim, KA., et al. 2021. FEBS J. 288: 1142-1162. PMID: 32599651
10. Estructura y mecanismo de CutA, ARN nucleotidil transferasa con una preferencia inusual por la citosina.  |  Malik, D., et al. 2020. Nucleic Acids Res. 48: 9387-9405. PMID: 32785623
11. Evolución de las anomalías congénitas de las vías urinarias en niños con y sin riñón solitario.  |  Marzuillo, P., et al. 2022. Pediatr Res. 92: 767-775. PMID: 34625653
12. Plataforma de liberación de nanozimas metal-fenólicas microambientales con propiedades antibacterianas, de eliminación de ROS y de osteogénesis para la periodontitis.  |  Xu, Y., et al. 2023. ACS Nano. 17: 18732-18746. PMID: 37768714

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-CUTA Antibody (H-8) tienen 0 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-CUTA Antibody (H-8) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

CUTA Anticuerpo (H-8) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: CUTA

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 0 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por CUTA Anticuerpo (H-8):

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