claudin-5 Anticuerpo (A-12): sc-374221

El anticuerpo claudin-5 (A-12) es un anticuerpo monoclonal de ratón IgG1 κ que detecta la proteína claudin-5 de origen humano mediante WB, IP, IF y ELISA. Este anticuerpo está disponible en forma no conjugada, así como en varias formas conjugadas, incluyendo agarosa, HRP, PE, FITC y múltiples conjugados de Alexa Fluor®. La superfamilia de claudinas consiste en muchas proteínas estructuralmente relacionadas en humanos, las cuales son componentes estructurales y funcionales importantes de las uniones estrechas en el transporte paracelular. Las claudinas se encuentran en células epiteliales y endoteliales en todos los tejidos que tienen uniones estrechas. Tres clases de proteínas se localizan en las uniones estrechas, incluyendo las claudinas, la ocludina y la molécula de adhesión de la unión. Las claudinas, que consisten en cuatro dominios transmembrana y dos bucles extracelulares, forman las hebras de las uniones estrechas. La expresión de claudina está altamente restringida a regiones específicas de diferentes tejidos y puede tener un papel importante en el transporte transcelular a través de las uniones estrechas. La claudina-5 se expresa en las uniones endoteliales del hígado de rata y en las uniones de las células acinares del páncreas. La claudina-5 humana se expresa abundantemente en el pulmón, el corazón y el músculo esquelético de adultos, y está eliminada en pacientes con el síndrome velocardiofacial, que se caracteriza por paladar hendido, dismorfología facial y defectos cardíacos conotruncales.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

claudin-5 Anticuerpo (A-12) Referencias:

1. Proteínas transmembrana en la barrera de unión estrecha.  |  Fanning, AS., et al. 1999. J Am Soc Nephrol. 10: 1337-45. PMID: 10361874
2. La enterotoxina de Clostridium perfringens se une al segundo bucle extracelular de claudina-3, una proteína de membrana integral de unión estrecha.  |  Fujita, K., et al. 2000. FEBS Lett. 476: 258-61. PMID: 10913624
3. Heterogeneidad en la expresión y localización subcelular de las claudinas 2, 3, 4 y 5 en el hígado, páncreas e intestino de rata.  |  Rahner, C., et al. 2001. Gastroenterology. 120: 411-22. PMID: 11159882
4. Papel de las proteínas de la superfamilia claudina en el transporte paracelular.  |  Heiskala, M., et al. 2001. Traffic. 2: 93-8. PMID: 11247307
5. Regulación dependiente e independiente de la subunidad beta del receptor de interleucina-2 de las uniones estrechas del epitelio intestinal.  |  Nishiyama, R., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 35571-80. PMID: 11466322
6. Claudina-5: guardiana de la función neurológica.  |  Greene, C., et al. 2019. Fluids Barriers CNS. 16: 3. PMID: 30691500
7. JAM-A actúa a través de C/EBP-α para promover la expresión de Claudina-5 y mejorar la función de la barrera endotelial.  |  Kakogiannos, N., et al. 2020. Circ Res. 127: 1056-1073. PMID: 32673519
8. La autofagia alivia la lesión de la barrera hematoencefálica inducida por hipoxia a través de la regulación de CLDN5 (claudina 5).  |  Yang, Z., et al. 2021. Autophagy. 17: 3048-3067. PMID: 33280500
9. Niveles séricos de claudina-5, claudina-11, ocludina, vinculina, paxilina y beta-catenina en niños preescolares con trastorno del espectro autista.  |  Bilgiç, A., et al. 2023. Nord J Psychiatry. 77: 506-511. PMID: 36662163
10. Estudio comparativo de vesículas extracelulares derivadas de células madre mesenquimales y células endoteliales cerebrales que atenúan la permeabilidad de la barrera hematoencefálica mediante la regulación de la endocitosis de ZO-1 y Claudina-5 dependiente de Caveolina-1 en el ictus isquémico agudo.  |  Li, Y., et al. 2023. J Nanobiotechnology. 21: 70. PMID: 36855156
11. Disheveled-1 interactúa con la claudina-5 y contribuye a la restauración de la barrera endotelial inducida por la norrina.  |  Díaz-Coránguez, M., et al. 2023. Cells. 12: PMID: 37830616
12. La disfunción de la barrera hematoencefálica mediada por el eje EZH2-Claudina-5 impulsa la infiltración de TNF-α inducida por el estrés y los comportamientos similares a la depresión.  |  Sun, ZW., et al. 2024. Brain Behav Immun. 115: 143-156. PMID: 37848095

Los anticuerpos monoclonales para dianas proteicas de mamíferos y no mamíferos representan esencialmente todas las dianas cubiertas por los anticuerpos policlonales. Más de 8.300 de nuestros anticuerpos se ofrecen como conjugados ImmunoCruz^® lo que elimina la necesidad de un anticuerpo secundario.

Los anticuerpos de Santa Cruz Biotechnology tienen más de 360.000 citas de investigación. Los anticuerpos Anti-claudin-5 Antibody (A-12) tienen 30 citas en diversas publicaciones científicas.

Los anticuerpos primarios como Anti-claudin-5 Antibody (A-12) para proteínas diana de mamíferos se recomiendan para la detección de diversas especies de mamíferos, principalmente de ratón, rata y humanos. Muchos anticuerpos de mamíferos también son ideales para la investigación veterinaria y reaccionan con proteínas diana ovinas, porcinas, caprinas, felinas, caninas, bovinas y equinas. Los anticuerpos monoclonales primarios de Santa Cruz Biotechnology son adecuados para aplicaciones de investigación en laboratorio y no están destinados a uso diagnóstico o terapéutico.

claudin-5 Anticuerpo (A-12) Especificaciones

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Clasificación: Anticuerpo primario

Clonalidad: Anticuerpo monoclonal

Isotipo del anticuerpo: IgG₁ kappa light chain

Aminoácidos: /%amino_acidos%/

Objetivo del epítopo: claudin-5

Especie de epítopo: human

Reactividad/Detección del producto: /%reactividad_del_producto%/

Reactividad/Detección de especies: /%reactividad_especies_producto%/

Reactividad adicional en mamíferos: N/A

Reactividad no mamífera adicional: N/A

Aplicaciones: WB, IP, IF, ELISA

Información de vialización: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citaciones de la investigación: 30 citas en diversas publicaciones científicas

Conjugados/formas disponibles por claudin-5 Anticuerpo (A-12):

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