C2C12 Whole Cell Lysate: sc-364188

El lisado de células enteras C2C12 procede de la línea celular de mioblastos de ratón C2C12, que tiene su origen en las células satélite del músculo esquelético murino. Este lisado es una mezcla completa de proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y otros componentes intracelulares obtenidos mediante la ruptura de las células C2C12, comúnmente a través de métodos como la sonicación, la lisis con detergentes o la descomposición enzimática. Como herramienta de investigación básica, el lisado de C2C12 cumple múltiples funciones, utilizadas principalmente por los científicos para comprender el desarrollo y la diferenciación muscular. El lisado proporciona una instantánea del entorno celular, ofreciendo a los investigadores un valioso recurso para estudiar la biología muscular, la expresión génica y las interacciones proteicas en diversas condiciones experimentales. Se utiliza ampliamente en proteómica comparativa para identificar y cuantificar las diferencias de expresión proteica sirviendo como muestra de referencia o control. Además, el lisado C2C12 es crucial para validar la especificidad de los anticuerpos, ya que los investigadores lo utilizan para confirmar que sus anticuerpos reconocen las proteínas correctas en las células musculares. Este lisado desempeña un papel fundamental en la investigación científica no médica, ayudando a explicar los mecanismos moleculares subyacentes a la fisiología muscular y la bioquímica celular.

C2C12 Whole Cell Lysate Referencias:

1. La histona desacetilasa 4 se asocia con las quinasas reguladas por señales extracelulares 1 y 2, y su localización celular está regulada por el Ras oncogénico.  |  Zhou, X., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 14329-33. PMID: 11114188
2. Expresión de isoenzimas de la familia de la fosfolipasa C beta en mioblastos C2C12 durante la diferenciación terminal.  |  Faenza, I., et al. 2004. J Cell Physiol. 200: 291-6. PMID: 15174099
3. El antígeno-1 de células madre es necesario para la retirada del ciclo celular y la diferenciación de mioblastos en células C2C12.  |  Epting, CL., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6185-95. PMID: 15546912
4. Regulación de la expresión de TIMP-2, MT1-MMP y MMP-2 durante la diferenciación de C2C12.  |  Lluri, G. and Jaworski, DM. 2005. Muscle Nerve. 32: 492-9. PMID: 16003733
5. Localización subnuclear y aumento de la expresión dependiente de la diferenciación de DGK-zeta en mioblastos de ratón C2C12.  |  Evangelisti, C., et al. 2006. J Cell Physiol. 209: 370-8. PMID: 16897754
6. PDZRN3 (LNX3, SEMCAP3) es necesaria para la diferenciación de los mioblastos C2C12 en miotubos.  |  Ko, JA., et al. 2006. J Cell Sci. 119: 5106-13. PMID: 17118964
7. TRB3 modula la diferenciación de C2C12 interfiriendo en la activación de Akt.  |  Kato, S. and Du, K. 2007. Biochem Biophys Res Commun. 353: 933-8. PMID: 17207467
8. Lamin A Ser404 es una diana nuclear de la fosforilación de Akt en células C2C12.  |  Cenni, V., et al. 2008. J Proteome Res. 7: 4727-35. PMID: 18808171
9. Expresión y distribución subcelular del receptor beta de estrógenos nativo en células C2C12 murinas y tejido muscular esquelético.  |  Milanesi, L., et al. 2009. Steroids. 74: 489-97. PMID: 19428437
10. El complejo mTORC2 regula la diferenciación terminal de los mioblastos C2C12.  |  Shu, L. and Houghton, PJ. 2009. Mol Cell Biol. 29: 4691-700. PMID: 19564418
11. Agrin induce la asociación de Chrna1 mRNA y el receptor nicotínico de acetilcolina en miotubos C2C12.  |  Chang, YF., et al. 2012. FEBS Lett. 586: 3111-6. PMID: 22884571
12. Mecanismos de resistencia a la insulina por simvastatina en miotubos C2C12 y en músculo esquelético de ratón.  |  Sanvee, GM., et al. 2019. Biochem Pharmacol. 164: 23-33. PMID: 30796916
13. Antioxidant Properties and Cytoprotective Effect of Pistacia lentiscus L. Seed Oil against 7β-Hydroxycholesterol-Induced Toxicity in C2C12 Myoblasts: Reducción del Estrés Oxidativo, Disfunciones Mitocondriales y Peroxisomales y Atenuación de la Muerte Celular.  |  Ghzaiel, I., et al. 2021. Antioxidants (Basel). 10: PMID: 34829643