β-casein Anticuerpo (H-7): sc-166520

Las proteínas de la leche son cruciales para el desarrollo de todos los mamíferos recién nacidos y las caseínas constituyen las principales proteínas en la leche de mamíferos. Las β- y κ-caseínas son las únicas caseínas presentes en la leche humana. La relación β-caseína/κ-caseína es mayor en el calostro que en la leche de transición y madura, y está relacionada con una mejor digestibilidad de los micelas de caseína del calostro por parte del neonato durante los primeros días de vida. El gen que codifica la β-caseína humana (Bca) contiene un sitio altamente fosforilado, que es responsable de la capacidad de unión al calcio de la β-caseína. Se requiere un conjunto común de factores de transcripción para la expresión de la β-caseína. Se identifican múltiples sitios de unión para Stat5, C/EBPβ (proteína de unión al CCAAT/enhancer) y varios medios sitios para el receptor de glucocorticoides (GR) en el potenciador humano distal del gen de la β-caseína. La transcripción del gen de la β-caseína está regulada principalmente por un elemento de respuesta compuesto (CoRE), que integra la señalización de las hormonas lactogénicas PRL, insulina e hidrocortisona en las células epiteliales mamarias. NFκB funciona como un regulador negativo de la expresión del gen de la β-caseína durante el embarazo al interferir con la fosforilación de tirosina de Stat5.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

β-casein Anticuerpo (H-7) Referencias:

1. Implicaciones para la salud de la leche que contiene beta-caseína con la variante genética A2.  |  Bell, SJ., et al. 2006. Crit Rev Food Sci Nutr. 46: 93-100. PMID: 16403684
2. Polimorfismo de la beta-caseína bovina y su posible efecto en la salud humana.  |  Kamiński, S., et al. 2007. J Appl Genet. 48: 189-98. PMID: 17666771
3. Autoensamblaje de beta-caseína y lisozima.  |  Pan, X., et al. 2007. J Colloid Interface Sci. 316: 405-12. PMID: 17915243
4. Revisión sistemática de los efectos gastrointestinales de la A1 en comparación con la A2 y la beta-caseína.  |  Brooke-Taylor, S., et al. 2017. Adv Nutr. 8: 739-748. PMID: 28916574
5. Una comparación de complejos de β-caseína y micelas como vehículos para trans-/cis-resveratrol.  |  Cheng, H., et al. 2020. Food Chem. 330: 127209. PMID: 32535314
6. Estudio sobre micelas de caseína empobrecidas en β-caseína: estabilidad micelar, reticulación enzimática e idoneidad como nanotransportadores.  |  Duerasch, A., et al. 2020. J Agric Food Chem. 68: 13940-13949. PMID: 33200608
7. Dinámica estructural en nanosegundos de micelas de β-caseína intrínsecamente desordenadas mediante espectroscopia de neutrones.  |  Nakagawa, H., et al. 2021. Biophys J. 120: 5408-5420. PMID: 34717964
8. Propiedades del caseinato de sodio afectadas por los fenotipos de la β-caseína.  |  Daniloski, D., et al. 2022. J Colloid Interface Sci. 626: 939-950. PMID: 35835044
9. Dificultades para establecer los efectos adversos de la beta-casomorfina-7 liberada de las variantes de la beta-caseína: una revisión.  |  de Vasconcelos, ML., et al. 2023. Foods. 12: PMID: 37685085
10. La plasmina escinde la beta-caseína humana.  |  Greenberg, R. and Groves, ML. 1984. Biochem Biophys Res Commun. 125: 463-8. PMID: 6240266

El anticuerpo β-casein preferido es el Anticuerpo β-casein (F20.14): sc-53189.