β-casein Anticuerpo (B-5): sc-393734

Las proteínas de la leche son cruciales para el desarrollo de todos los mamíferos recién nacidos y las caseínas constituyen las principales proteínas en la leche de mamíferos. β- y k-caseínas son las únicas caseínas presentes en la leche humana. La proporción de β-caseína/k-caseína es mayor en el calostro que en la leche de transición y madura, y está relacionada con una mejor digestibilidad de los micelas de caseína del calostro por parte del neonato durante los primeros días de vida. El gen que codifica la β-caseína humana (Bca) contiene un sitio altamente fosforilado, que es responsable de la capacidad de unión al calcio de la β-caseína. Se requiere un conjunto común de factores de transcripción para la expresión de la β-caseína. Se identifican múltiples sitios de unión para Stat5, C/EBPβ (proteína de unión al CCAAT/enhancer) y varios medios sitios para el receptor de glucocorticoides (GR) en el potenciador humano distal del gen de la β-caseína. La transcripción del gen de la β-caseína está regulada principalmente por un elemento de respuesta compuesto (CoRE), que integra la señalización de las hormonas lactogénicas PRL, insulina e hidrocortisona en las células epiteliales mamarias. NFκB funciona como un regulador negativo de la expresión del gen de la β-caseína durante el embarazo al interferir con la fosforilación de tirosina de Stat5.

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β-casein Anticuerpo (B-5) Referencias:

1. Anticuerpos contra la beta-caseína bovina en la diabetes y otras enfermedades autoinmunes.  |  Monetini, L., et al. 2002. Horm Metab Res. 34: 455-9. PMID: 12198602
2. Las uniones en hendidura median la expresión de β-caseína independiente de STAT5 en las células epiteliales mamarias CID-9.  |  Talhouk, RS., et al. 2011. Cell Commun Adhes. 18: 104-16. PMID: 22142338
3. Interacción de la transglutaminasa con películas adsorbidas y extendidas de β-caseína y k-caseína.  |  Ridout, MJ., et al. 2015. Colloids Surf B Biointerfaces. 128: 254-260. PMID: 25686794
4. Comunicación breve: El hidrolizado de beta-caseína tríptica modula el desarrollo del sistema nervioso entérico en cultivo primario.  |  Cossais, F., et al. 2017. J Dairy Sci. 100: 3396-3403. PMID: 28259395
5. Un péptido anticoagulante de la beta-caseína: identificación, estructura y mecanismo molecular.  |  Liu, H., et al. 2019. Food Funct. 10: 886-892. PMID: 30693925
6. Glicación inducida por Maillard de la β-caseína para mejorar la estabilidad de las micelas de autoensamblaje frente a entornos ácidos y cálcicos.  |  Li, M., et al. 2022. Food Chem. 387: 132914. PMID: 35421650
7. ADNc de la beta-caseína de rata: análisis de secuencias y comparaciones evolutivas.  |  Blackburn, DE., et al. 1982. Nucleic Acids Res. 10: 2295-307. PMID: 6283475
8. Estructura del gen que codifica la beta-caseína humana.  |  Hansson, L., et al. 1994. Gene. 139: 193-9. PMID: 8112603
9. Inmunogenicidad de los fosfopéptidos de caseína derivados de la hidrólisis tríptica de la beta-caseína.  |  Heddleson, RA., et al. 1997. J Dairy Sci. 80: 1971-6. PMID: 9313137
10. Regulación transcripcional del gen de la beta-caseína por las citoquinas: interacción entre STAT5 y otras moléculas de señalización.  |  Chida, D., et al. 1998. Mol Endocrinol. 12: 1792-806. PMID: 9817603

El anticuerpo β-casein preferido es el Anticuerpo β-casein (F20.14): sc-53189.