Date published: 2025-9-18

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Anti-c-Myc Agarose

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Nombres Alternativos:
Anti-c-Myc Agarose also known as Anti-c-Myc
Solicitud:
Anti-c-Myc Agarose es una resina de inmunoprecipitación de alta afinidad ideal para la purificación de proteínas recombinantes marcadas con c-Myc.
Para Uso Exclusivo en Investigación. No está diseñado para uso en diagnosis o terapia.
* En el Certificado de Análisis específico de lote, puede encontrar información específica (como el contenido en agua).

ENLACES RÁPIDOS

Anti-c-Myc Agarose es una resina de inmunoprecipitación de alta afinidad ideal para la purificación de proteínas recombinantes con etiqueta c-Myc expresadas en sistemas de expresión in vitro humanos y lisados de células bacterianas y mamíferas. Características de Anti-c-Myc Agarose: Específico: anticuerpo monoclonal anti-c-Myc altamente específico (clon 9E10) que permite un alto rendimiento y alta pureza para la inmunoprecipitación. Escalable: disponible en tamaños de paquete de resina de 2 mL y 10 mL para permitir purificaciones o inmunoprecipitaciones a mayor escala. Versátil: puede ser utilizado en columnas de centrifugación o gravedad, así como en cartuchos de FPLC. Conveniente: los reactivos para elución y detección de proteínas de fusión etiquetadas con c-Myc están disponibles por separado. La resina de afinidad anti-c-Myc puede ser empaquetada en columnas de purificación por gravedad, columnas de purificación por centrifugación o cartuchos para instrumentos FPLC para purificar proteínas de fusión c-Myc expresadas en células bacterianas o mamíferas. Aplicaciones: Purificación de proteínas de fusión c-Myc. Purificación a gran escala de proteínas etiquetadas con c-Myc recombinantes. Enriquecimiento de alto rendimiento de proteínas de fusión y socios interactivos. Experimentos de IP y co-IP. Anti-c-Myc Agarose se suministra como una suspensión al 25%. Tras la incubación con una muestra, la proteína de fusión etiquetada con c-Myc se captura en los gránulos de agarosa. Después de simples pasos de lavado, la proteína etiquetada se eluye fácilmente de la resina utilizando glicina 0.1M (pH 2.0-2.8), NaSCN 3M o NaOH 50 mM dependiendo de la aplicación posterior de la proteína purificada. Para la elución de proteínas altamente funcionales, también se puede utilizar péptido c-Myc para eluir la proteína etiquetada con c-Myc. El anticuerpo anti-c-Myc puede ser utilizado para detectar la presencia de la proteína etiquetada mediante Western blot. En experimentos con una proteína de fusión etiquetada con c-Myc (26 a 29 kDa), la resina proporcionó una capacidad de unión de 102 a 144 nmol de proteína por mL de resina asentada. La capacidad de elución fue de al menos 18 a 19 nmol por mL de resina asentada utilizando glicina 0.1M, pH 2.8. La capacidad de unión y elución variarán dependiendo de la proteína de fusión c-Myc y el método de elución.


Anti-c-Myc Agarose Referencias

  1. La unión de 14-3-3 regula la actividad catalítica de la quinasa humana Wee1.  |  Rothblum-Oviatt, CJ., et al. 2001. Cell Growth Differ. 12: 581-9. PMID: 11751453
  2. Oligomerización de receptores acoplados a proteína G demostrada por co-inmunoprecipitación selectiva.  |  Salim, K., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 15482-5. PMID: 11854302
  3. Ensamblaje del aparato decodificador de selenocisteína dependiente del tRNA(Sec) acoplado.  |  Zavacki, AM., et al. 2003. Mol Cell. 11: 773-81. PMID: 12667458
  4. La quinasa Chk1 regula negativamente la función mitótica de la fosfatasa Cdc25A mediante la unión de 14-3-3.  |  Chen, MS., et al. 2003. Mol Cell Biol. 23: 7488-97. PMID: 14559997
  5. El producto génico ORF73 del herpesvirus saimiri interactúa con los cromosomas mitóticos de la célula huésped y se autoasocia a través de su extremo C.  |  Calderwood, MA., et al. 2004. J Gen Virol. 85: 147-153. PMID: 14718629
  6. Una única sustitución aminoacídica en una subunidad del proteasoma desencadena la agregación de proteínas ubiquitinadas en células neuronales estresadas.  |  Li, Z., et al. 2004. J Neurochem. 90: 19-28. PMID: 15198663
  7. Identificación de proteínas que interactúan con la fosfatasa RNAPII FCP1: FCP1 forma un complejo con la arginina metiltransferasa PRMT5 y es un sustrato para la metilación mediada por PRMT5.  |  Amente, S., et al. 2005. FEBS Lett. 579: 683-9. PMID: 15670829
  8. Las respuestas al estrés salino en Arabidopsis utilizan una vía de transducción de señales relacionada con la señalización del estrés del retículo endoplásmico.  |  Liu, JX., et al. 2007. Plant J. 51: 897-909. PMID: 17662035
  9. La SUMOilación de la proteína matriz M1 modula el ensamblaje y la morfogénesis del virus de la gripe A.  |  Wu, CY., et al. 2011. J Virol. 85: 6618-28. PMID: 21507966
  10. Análisis in vitro del remodelado y desmontaje del complejo ribonucleoproteico.  |  Zhou, HL. and Lou, H. 2016. Methods Mol Biol. 1421: 69-78. PMID: 26965258
  11. Ensayo de reconstitución in vitro de la biogénesis de miARN por DCL1 de Arabidopsis.  |  Wang, T., et al. 2015. Bio Protoc. 5: PMID: 27430007
  12. PPPDE1 es una nueva deubiquitinasa perteneciente a la familia de las cisteína isopeptidasas.  |  Xie, X., et al. 2017. Biochem Biophys Res Commun. 488: 291-296. PMID: 28483520
  13. Las proteínas 14-3-3 activadas por calcio como interruptor molecular en la tolerancia al estrés salino.  |  Yang, Z., et al. 2019. Nat Commun. 10: 1199. PMID: 30867421
  14. El residuo de cisteína en el 424 de la piruvato quinasa M2 es crucial para la tetramerización y la capacidad de respuesta al estrés oxidativo.  |  Masaki, S., et al. 2020. Biochem Biophys Res Commun. 526: 973-977. PMID: 32295714
  15. ABRO1 estabiliza la deubiquitinasa BRCC3 mediante la inhibición de su degradación mediada por la E3 ubiquitina ligasa WWP2.  |  Zhang, W., et al. 2021. FEBS Lett. 595: 169-182. PMID: 33107021

Información sobre pedidos

Nombre del productoNúmero de catálogoUNIDADPrecioCANTIDADFavoritos

Anti-c-Myc Agarose, 2 ml

sc-500771
2 ml
$799.00

Anti-c-Myc Agarose, 10 ml

sc-500771A
10 ml
$2519.00