Aminopeptidase P Anticuerpo (JG12): sc-65390

El Anticuerpo Aminopeptidasa P (JG12) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón que detecta la proteína Aminopeptidasa P de origen ratón y rata mediante western blotting (WB), inmunofluorescencia (IF) e inmunohistoquímica. El anticuerpo Anti-Aminopeptidasa P (JG12) está disponible en formato no conjugado. Las aminopeptidasas, incluida la aminopeptidasa P, desempeñan un papel crucial en el metabolismo de las proteínas al catalizar la eliminación de aminoácidos de los N-terminales de las proteínas, lo cual es esencial para diversos procesos fisiológicos como la maduración y la degradación de las proteínas. El anticuerpo monoclonal aminopeptidasa P (JG12) reconoce a un miembro del clan de peptidasas MG conocido por su actividad específica de prolina, que escinde el aminoácido N-terminal cuando el segundo residuo es prolina. La aminopeptidasa P existe en dos formas: una variante unida a la membrana que se expresa en las células linfoides, las células endoteliales vasculares de varios tejidos y la membrana en cepillo de los túbulos renales y el intestino, y una forma citosólica. La aminopeptidasa P unida a la membrana está ligada a GPI y consta de 674 aminoácidos, mientras que la forma citosólica tiene 623 aminoácidos. La aminopeptidasa P ha sido identificada como un receptor para el péptido de la mama, lo que pone de relieve su importancia potencial en el desarrollo de terapias dirigidas contra el cáncer de mama.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

Aminopeptidase P Anticuerpo (JG12) Referencias:

1. Clonación, expresión y caracterización de la aminopeptidasa P citosólica humana: una única enzima dependiente de manganeso(II).  |  Cottrell, GS., et al. 2000. Biochemistry. 39: 15121-8. PMID: 11106490
2. Especialización molecular de la vasculatura mamaria: un péptido que se une a la aminopeptidasa P en la vasculatura mamaria.  |  Essler, M. and Ruoslahti, E. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 2252-7. PMID: 11854520
3. Análisis cinético y cristalográfico de la aminopeptidasa P mutante de Escherichia coli: conocimientos sobre el reconocimiento de sustratos y el mecanismo de catálisis.  |  Graham, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 964-75. PMID: 16411772
4. La tirosina 387 y la arginina 404 son críticas en el mecanismo hidrolítico de la aminopeptidasa P de Escherichia coli.  |  Jao, SC., et al. 2006. Biochemistry. 45: 1547-53. PMID: 16460001
5. Expresión de tripsinógeno catiónico humano con un extremo N auténtico mediante empalme mediado por inteína en Escherichia coli deficiente en aminopeptidasa P.  |  Király, O., et al. 2006. Protein Expr Purif. 48: 104-11. PMID: 16542853
6. Reacciones de hipersensibilidad dependientes de la kinina en hemodiálisis: factores metabólicos y genéticos.  |  Molinaro, G., et al. 2006. Kidney Int. 70: 1823-31. PMID: 17003818
7. Enzimas de escisión del neuropéptido Y (NPY): homólogos estructurales y funcionales de la dipeptidil peptidasa 4.  |  Frerker, N., et al. 2007. Peptides. 28: 257-68. PMID: 17223229
8. Imágenes dinámicas en vivo de caveolas que bombean anticuerpos dirigidos de forma rápida y específica a través del endotelio pulmonar.  |  Oh, P., et al. 2007. Nat Biotechnol. 25: 327-37. PMID: 17334358
9. Purificación, caracterización y clonación de una aspartil aminopeptidasa citosólica.  |  Wilk, S., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15961-70. PMID: 9632644