ALG12 Anticuerpo (Q16): sc-100507

El anticuerpo ALG12 (Q16) es un anticuerpo monoclonal IgG1 de ratón contra la cadena ligera kappa que detecta la proteína ALG12 de origen humano, de ratón y de rata mediante western blotting (WB), inmunoprecipitación (IP) y ensayo inmunoenzimático (ELISA). El anticuerpo antiALG12 (Q16) está disponible como anticuerpo isotipo monoclonal no conjugado. La ALG12, también conocida como homóloga de la glicosilación 12 ligada a la asparagina, ECM39 o proteína de membrana SB87, es un miembro crucial de 488 aminoácidos de la familia de las glicosiltransferasas 22, que funciona principalmente como una mannosiltransferasa esencial para la glicosilación adecuada de las proteínas. La ALG12 se localiza predominantemente en el retículo endoplásmico, donde desempeña un papel vital en la adición de α1,6 manosa al Man7GlcNAc2 ligado a dolicol, un paso crítico en la vía de la N-glicosilación. La importancia de la ALG12 queda subrayada por el hecho de que sus defectos pueden dar lugar al trastorno congénito de la glucosilación tipo 1G (CDG1G), una enfermedad multisistémica caracterizada por proteínas séricas infraglucosiladas, que puede dar lugar a manifestaciones clínicas graves como trastornos de la coagulación, retraso psicomotor, hipotonía, inmunodeficiencia y rasgos dismórficos. El funcionamiento adecuado de las N-glicoproteínas, que dependen en gran medida del proceso de glicosilación facilitado por ALG12, es esencial para diversos procesos celulares, como el mantenimiento celular, el desarrollo embrionario y la diferenciación, lo que pone de relieve la importancia del anticuerpo monoclonal ALG12 (Q16) en la investigación y las aplicaciones diagnósticas.

Alexa Fluor^® es una marca registrada de Molecular Probes Inc., OR., USA

REIVEW LI-COR^® y Odyssey^® son marcas registradas de LI-COR Biosciences.

ALG12 Anticuerpo (Q16) Referencias:

1. El ensamblaje ordenado del oligosacárido lipídico asimétricamente ramificado en el retículo endoplásmico está garantizado por la especificidad de sustrato de las glicosiltransferasas individuales.  |  Burda, P., et al. 1999. Glycobiology. 9: 617-25. PMID: 10336995
2. La proteína esencial Smp3 es necesaria para la adición de la cuarta manosa de ramificación lateral durante el ensamblaje de los glicosilfosfatidilinositoles de levadura.  |  Grimme, SJ., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 27731-9. PMID: 11356840
3. Los trastornos congénitos de la glicosilación de tipo Ig se definen por una deficiencia de dolicil-P-manosa:Man7GlcNAc2-PP-dolicil mannosiltransferasa.  |  Chantret, I., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 25815-22. PMID: 11983712
4. Defecto de la ALG12 mannosiltransferasa en el trastorno congénito de la glicosilación tipo lg.  |  Grubenmann, CE., et al. 2002. Hum Mol Genet. 11: 2331-9. PMID: 12217961
5. Glicosilación anormal de la banda 3 de la membrana de los eritrocitos en el trastorno congénito de la glicosilación Ig.  |  Zdebska, E., et al. 2003. Pediatr Res. 54: 224-9. PMID: 12736397
6. La mutagénesis transposónica de Trypanosoma brucei identifica mutantes de glicosilación resistentes a la concanavalina A.  |  Leal, S., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28979-88. PMID: 15123607
7. La diversidad de precursores dolichol-linked a los glicanos Asn-linked resulta probablemente de la pérdida secundaria de conjuntos de glicosiltransferasas.  |  Samuelson, J., et al. 2005. Proc Natl Acad Sci U S A. 102: 1548-53. PMID: 15665075
8. Derivados hidrofóbicos de Man-1-P corrigen la glicosilación anormal en fibroblastos con trastorno congénito de la glicosilación de tipo I.  |  Eklund, EA., et al. 2005. Glycobiology. 15: 1084-93. PMID: 16079417
9. La función del complejo de poros nucleares en Saccharomyces cerevisiae está influenciada por la glicosilación de la nucleoporina transmembrana Pom152p.  |  Belanger, KD., et al. 2005. Genetics. 171: 935-47. PMID: 16118201