El disulfiram y el cisplatino interactúan con los iones metálicos y el ADN, respectivamente. La unión del disulfiram con los iones metálicos puede modificar la integridad estructural de los dominios de los dedos de zinc en proteínas como ZNF646, afectando así a su afinidad de unión al ADN. El cisplatino, al formar aductos de ADN, puede dificultar el acceso del factor de transcripción al ADN, alterando potencialmente las interacciones ZNF646-ADN esenciales para su función.
La cloroquina y el MG132 actúan sobre la degradación autofágica y el sistema ubiquitina-proteasoma, que son fundamentales para el recambio proteico. Al modular estas vías, estos compuestos pueden influir indirectamente en los niveles de ZNF646. El PD98059, el LY294002 y el SP600125 son inhibidores de la vía de la cinasa que afectan a las cascadas de señalización celular, lo que puede modular la actividad y la estabilidad de los factores de transcripción, afectando potencialmente a la expresión génica regulada por el ZNF646. El amplio efecto de la curcumina sobre las vías de señalización y los factores de transcripción podría extenderse a la modulación de la función del ZNF646, dada su naturaleza pleiotrópica. Por último, la alfa-amanitina inhibe la ARN polimerasa II, responsable de la transcripción del ARNm. Al suprimir la síntesis de ARNm, la alfa-amanitina puede afectar al compromiso transcripcional del ZNF646 con sus genes diana.
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